Реферат: Химический состав белков

--PAGE_BREAK--


         CH2                                                          CHOH  

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани – коллагена.

Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:

<img width=«52» height=«11» src=«ref-2_1040937192-95.coolpic» v:shapes="_x0000_s1052"> – NH – CH – CO –                 – NH – CH – CO –

               |                                               | 

             CH2OH                                    CH2OPO32 –

Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп:

Ациклические. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты имеют в своем составе одну аминную и одну карбоксильную группы, в водном растворе они нейтральны. Некоторые из них имеют общие структурные особенности, что позволяет рассматривать их вместе:

1.    
Глицин и аланин. Глицин (гликокол или аминоуксусная к-та) является оптически неактивным – это единственная аминокислота, не имеющая энатиомеров. Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных к-т, гема, необходим для обезвреживания  в печени токсичных продуктов. Аланин используется организмом  в различных процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер b-аланин является составной частью витамина пантотеновой к-ты, коэнзима А (КоА), экстрактивных веществ мышц.

2.     Серин и треонин. Они относятся к группе гидрооксикислот, т.к. имеют гидроксильную группу. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, а также в состав многих липопротеинов. Треонин участвует в биосинтезе белка, являясь незаменимой аминокислотой.
3.     Цистеин и метионин. Аминокислоты, имеющие  в составе атом серы. Значение цистеина определяется наличием в ее составе сульфгидрильной ( – SH) группы, которая придает ему способность легко окисляться и защищать организм о веществ с высокой окислительной способностью (при лучевом поражении, отравлении фосфором). Метионин характеризуется наличием легко подвижной метильной группы, использующейся для синтеза важных соединений в организме (холина, креатина, тимина, адреналина и др.)
4.     Валин, лейцин и изолейцин. Представляют собой разветвленные аминокислоты, которые активно участвуют в обмене веществ и не синтезируются в организме.

Моноаминодикарбоновые аминокислоты имеют одну аминную и две карбоксильные группы и в водном растворе дают кислую реакцию. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая к-ты, аспарагин и глутамин. Они входят в состав тормозных медиаторов нервной системы.

Диаминомонокарбоновые аминокислотыв водном растворе имеют щелочную реакцию за сет наличия двух аминных групп. Относящийся к ним лизин необходим для синтеза гистонов а также в ряд ферментов. Аргинин участвует в синтезе мочевины, креатина.

Циклические. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так

фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина – предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.
Свойства
Белки являются высокомолекулярными соединениями. Это полимеры, состоящие из сотен и тысяч аминокислотных остатков – мономеров.

Белки имеют высокую молекулярную массу, некоторые растворимы в воде, способны к набуханию, характеризуются оптической активностью, подвижностью в электрическом поле и некоторыми другими свойствами.

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах 10 000 – 1 000 000. Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000. Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000, а гемоглобин – 64 500 (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: g-глобулин ( образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000.

Определение молекулярной массы проводится различными методами: осмометрическим, гельфильтрационным, оптическим и др. однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Сведбергом. Он основан на том, что при ультрацентрифугировании ускорением до 900 000 gскорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы.

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот,  а щелочные – радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 – 14) белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 – 7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом.

Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных  и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8 – 5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.

Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Величина рН крови человека отличается постоянством и находится в пределах 7,36 – 7,4, несмотря на различные вещества кислого или основного характера, регулярно поступающие с пищей или образующиеся в обменных процессах – следовательно существуют специальные механизмы регуляции кислотно-щелочного равновесия внутренней среды организма. К таким системам относится рассматриваемая в гл. “ Классификация” гемоглобиновая буферная система (стр.28). Изменение рН крови более чем на 0,07 свидетельствует о развитии патологического процесса. Сдвиг рН в кислую сторону называется ацидозом, а в щелочную – алкалозом.

Важное значение для организма имеет способность белков адсорбироватьь на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными ( билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.

Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг  белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым.

Обратимое осаждение белков(высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных  и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой, – при полном насыщении.

    <img width=«133» height=«118» src=«ref-2_1040937287-4570.coolpic» v:shapes="_x0000_s1056"> <img width=«148» height=«116» src=«ref-2_1040941857-3095.coolpic» v:shapes="_x0000_s1055">
Необратимое осаждениесвязано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств (растворимости, биологической активности и др.). Такой белок называется денатурированным, а процесс денатурацией. Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильнокислая среда (рН 0,5 – 1,5), и это способствует расщеплению белков протеолитическими ферментами. Денатурация белков положена в основу лечения отравления тяжелыми металлами, когда больному вводят peros(“через рот”) молоко или сырые яйца с тем, чтобы металлы денатурируя белки молока или яиц.
Адсорбировались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались в кровь.

Размер белковых молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм и, следовательно, они являются коллоидными частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор яичного белка в воде.

<img width=«41» height=«9» src=«ref-2_1040944952-92.coolpic» v:shapes="_x0000_s1057">  <img width=«405» height=«285» src=«ref-2_1040945044-27908.coolpic» v:shapes="_x0000_s1059">
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата “искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.
 

Диализ (белые крупные кружки – молекулы белка, черные – молекулы хлористого натрия)
                       Минеральные вещества молока
В золе молока содержатся такие минеральные вещества, как кальций, фосфор, магний, калий, натрий, хлор, сера, кремний. Количество отдельных элементов в молоке определяется в основном генетическими факторами. Кормление и другие факторы окружающей среды оказывают на их содержание лишь незначительное влияние. Количество минеральных веществ в молоке остается постоянным даже тогда, когда в рационах отдельных элементов мало. При недостаточном поступлении минеральных веществ с кормом мобилизуются резервы организма и таким образом концентрация их в молоке поддерживается на определенном уровне. При значительном недостатке одного или нескольких элементов содержание минеральных веществ в расчете на единицу объема молока остается более или менее постоянным. Однако молочная продуктивность, а затем и общее количество минеральных веществ в молоке снижается.

Минеральные вещества

Содержится, г

Минеральные вещества

Содержатся в, мг

К

1,55

Si

3,70

Са

1,20

Zn

3,40

Cl

1,10

Br

1,50

P

0,95

Fe

0,60

Na

0,45

F

0,14

S

0,33

Cu

0,11





J

0,08





Pb

0,05

Общее количество микроэлементов в молоке составляет менее 0,15%.Содержание микроэлементов в молоке находится в тесной зависимости от наличия их в кормах.
1.  Структурно-механические  свойства   масла.

По Ребиндеру существуют два основных типа структур.

Первый тип – коагуляционная структура– это пространственные сетки, возникающие путем беспорядочного сцепления мельчайших частиц дисперсной фазы или микромолекул через тонкие расслойки данной среды.

Второй тип – это кристаллизационно-конденсационная структура, образующаяся в результате непосредственного срастания кристалликов с образованием при этом поликристаллического твердого тела.

Жировые основы маргарина относятся к коагуляционному типу структур. Консистенция и пластические свойства жировых основ маргарина в основном определяются соотношением твердой и жидкой фаз в том или ином пищевом жире. Это соотношение твердой и жидкой фаз характерно для каких-то определенных условий кристаллизации (температура, время, перемешивание). При этом важное значение имеет состав непрерывной среды и дисперсной фазы и характер размещения дисперсной фазы в непрерывной жидкой среде.

Для некоторых видов пищевого жира при определенной температуре и условиях кристаллизации количество твердой дисперсной фазы может выйти за предел оптимального соотношения фаз, и тогда на поверхности кристаллов образуются столь тонкие пленки непрерывной жидкой среды, что они не могут мешать массовому хаотическому сращиванию кристаллов друг с другом. В этом случае мы всегда будем иметь наибольшую твердость жировой основы, крошливую консистенцию и наихудшие пластические свойства.

Если при комнатной температуре пленки жидкой непрерывной среды являются оптимальными по толщине, т.е. такими, которые не создают условий для сращивания кристаллов при хранении, при механическом или термическом воздействии на систему, то в этом идеальном случае мы всегда будем получать упрочненные коагуляционные структуры, которые и определяют наилучшие пластические свойства жировых основ.

Чтобы получать упрочненные коагуляционные структуры, обладающие наилучшими пластическими свойствами, за рубежом часто вводят в рецептуру жировой основы два вида саломаса с температурой плавления 32°С и 42°С. При этом вводится довольно значительное количество жидких растительных масел. Указанное, с одной стороны, создает в жировой основе наилучшие соотношения твердой и жидкой фаз, обеспечивая консистенцию, сходную со сливочным маслом, а с другой стороны, создает условия для постоянства консистенции маргарина в довольно большом интервале температур. Наряду с этим, введение в жировую основу высокоплавких саломасов находится в противоречии с требованиями физиологов к составу пищевых жиров.

Прежде всего, следует отметить, что только наличие высокоэффективных эмульгаторов-стабилизаторов позволило создать современную технологию в производстве маргарина и обеспечить выработку пищевого жирового продукта высокого качества. Поверхностно-активные добавки обеспечивают получение тонкодисперсной эмульсии в прочную связь частиц дисперсной фазы с непрерывной средой (твердым при комнатной температуре жиром). Основной вопрос в производстве маргарина – это влияние поверхностно-активных добавок на структурно-механические свойства маргарина, и в частности на способность к солюбилизации.

Адсорбционный слой эмульгатора повышает устойчивость эмульсии, в особенности в тех случаях, когда этот слой структурируется, образуя пленку поверхностного геля с сильно повышенной вязкостью и прочностью.

Эти свойства имеют особое значение для производства маргарина, поскольку готовый продукт представляет собой эмульсию мельчайших частиц жидкой фазы, равномерно размещенных в непрерывной среде твердой фазы при комнатной температуре.

С проблемой прочности эмульсий тесно связан вопрос о типе образующихся с данным эмульгатором эмульсий. Существует возможность образования двух типов. Значение соотношения объемов фаз для определенного типа образующейся эмульсии объясняется тем, что коалесценция и расслоение эмульсии данного типа происходят тем интенсивнее, чем меньше объем дисперсионной среды и чем больше – дисперсной фазы. Если эмульгатор обеспечивает устойчивую эмульсию только одного типа, то соотношение объемов перестает иметь решающее значение в определении типа эмульсии. Инверсия зависит не только от соотношения объемов фаз, но и от концентрации и химической природы эмульгатора.




Эмульгаторы должны обладать следующими свойствами:


— уменьшать поверхностное натяжение;
— достаточно быстро адсорбироваться на поверхности раздела фаз, препятствуя слиянию капель;
— иметь специфическую молекулярную структуру с полярными и неполярными группами;
— влиять на вязкость эмульсии.

Эффективность действия эмульгатора является специфическим свойством, зависящим от его природы, типа эмульгируемых веществ, температуры, рН среды, концентрации, времени эмульгирования и т.д.

Эффективность действия и природа эмульгатора определяют тип эмульсии.

Гидрофильные эмульгаторы, лучше растворимые в воде, чем в углеводородах, способствуют образованию эмульсий типа масло – вода, а гидрофобные, лучше растворимые в углеводородах, – эмульсий типа вода – масло. Соотношение размеров полярной и неполярной частей молекул эмульгатора характеризуется специальным показателем – гидрофильно-липофильный баланс. Если ГЛБ эмульгатора составляет 3-6, образуется эмульсия вода – масло, при значении ГЛБ 8-13 образуется преимущественно эмульсия типа масло – вода.

Маргарин представляет собой переохлажденную эмульсию типа вода в масле. При этом не исключена возможность образования эмульсии смешанного типа с преобладанием эмульсии вода – масло.

Основные функции эмульгаторов:


— создание устойчивой высокодисперсной эмульсии;
— стабилизация и предотвращение отделения влаги и жира в готовом продукте;
— обеспечение стабильности при хранении;
— обеспечение антиразбрызгивающей способности при жарке;
— обеспечение пластичности;
— обеспечение создания устойчивой формы кристаллической решетки в процессе структурообразования;
— обеспечение заданных функциональных свойств готового продукта в зависимости от области использования маргарина.

В Украине на протяжении многих лет использовались эмульгаторы, производимые в России, и собственного производства, вырабатываемые на полупромышленных производствах. К ним относятся эмульгаторы:

— Т-1 – продукт глицеролиза говяжьего жира или саломаса;
— Т-2 – продукт полимеризации глицерина, этерифицированный стеариновой кислотой;
— Т-Ф – смесь эмульгатора Т-1 и пищевого фосфатидного концентрата в соотношении 2:1;
— ПМД – пищевые монодиглицериды;
— КЭ – комбинированный эмульгатор – смесь ПМД и фосфатидного концентрата в соотношении 3:1.

Широкая гамма эмульгаторов Нижегородского завода – различные виды дистиллированных моноглицеридов. В настоящее время в Нижнем Новгороде освоено производство серии новых эмульгаторов на основе лецитина. Это лецитины стандартные, лецитины фракционированные – фосфадитилхолин и фосфадитилсерин, а также гидролизованные лецитины.

В последние годы в Украине преимущественно используются эмульгаторы различных модификаций серии Dimodan, Palsgaard (на некоторых предприятиях Квест).

В разные периоды преимущество в спросе на эти два вида эмульгаторов переходило от одного к другому. Можно сказать, что здесь имеет место конкуренция качество – цена.

В зависимости от жирности маргарина и сферы его применения используют эмульгаторы Dimodan PVP (Dimodan HP), Dimodan ОТ (Dimodan S-T PEL/B), Dimodan СР. Для маргаринов жирностью ниже 40%, которые в настоящее время пользуются спросом у населения, используют дополнительно (кроме Dimodan ОТ, или Dimodan СР., или Dimodan LS) эфиры полиглицерина и рицинолевой кислоты – Grinsted PGPR90.

При производстве низкожирных маргаринов, особенно с содержанием жира 25% и ниже, используют стабилизирующие системы – гидроколлоиды (альгинаты, пектины и др.).

Следует отметить, что фирмы-производители дают рекомендации по применению различных видов эмульгаторов и стабилизирующих систем в зависимости от назначения маргаринов. Соблюдение этих рекомендаций позволяет получить продукцию высокого качества                    

                                    Мышечные белки


Мясо птицы содержит примерно 20-23% белков. Мышечные белки по их растворимости можно разделить на три группы: миофибриллярные, саркоплазматические и белки стромы.
    продолжение
--PAGE_BREAK--