Реферат: Ферменты

Министерство образования РФ

Муниципальная средняя школа № 33

Экзаменационный реферат

по биологии на тему

«Ферменты»

Выполнил:

ученик 10 Г класса

ЕлизаровАлександр

Научныйруководитель

ЗахаровС. П.

Смоленск 2000

Содержание:

1.

Введение. Стр. 3

2. Ферменты.

·

История открытия. Стр. 4

·

Природа ферментов. Стр. 5

а) Структуры.

б) Специфичность.

3. Состав. Стр. 9

4. Классификация. Стр. 11

5. Номенклатура. Стр.13

6. Активность ферментов. Стр.16

7.

Механизм действия. Стр.20

8.

Значение. Стр. 23

·

В организме.

·

В науке.

9

. Заключение. Стр.30

ВВЕДЕНИЕ.

«Ферменты ( от латинского слова fermentum–закваска) – белки, которые обладают каталитической активностью и характеризуютсяочень высокой специфичностью и эффективностью действия. Все процессы в живоморганизме- дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез и другие –осуществляются с помощью ферментов. Ферменты находятся во всех живых клетках исоставляют большую часть всех их белков. Они во много миллионов раз ускоряютсамые разнообразные химические превращения, из которых складывается обменвеществ. Под действием различных ферментов составные компоненты пищи: белки,жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем ворганизме синтезируются новые макромолекулы, свойственные данному типу. » Вот,всё что я знал о ферментах. Я решил пополнить свои знания и поэтому взялреферат по ферментам.

История открытияИСТОРИЯОТКРЫТИЯ.

.

Науку составляет не только достигнутый результат, но ипуть ведущий к результату,-результатупуть от незнания к знанию, медленный, извилистый, скачкообразный, в каждойобласти зависящий от достяженийдостиженийсмежных наук и общего развития мировоззрения. Ещё внезапамятные времена, на заре возникновения цивилизации, люди в своейпрактической деятельности сталкивались с различными ферментативными процессамии использовали их для своих целей. Это

спиртовое и молочнокислое брожение, применениесычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов. Вероятно,первым, кто попытался

создать общее представление о химических процесахпроцессахв живом организме, был врач и ученый Парацельс, родившийся в Швейцарии в концеXV века. Несмотря на наивность

(ссовершенной точки зрения), взгляды Парацельса во многом были прогресивнымипрогрессивными,так как для понимания жизненных явлений он пытался привлечь реальные силыприроды. Именно с этих позиций Парацельс и его последователи подошли крассмотрению сущности ферментацийферментации,давно известного понятия обозначавшего разного рода броженнияброжения,главным

образом спиртовое имолочнокислое. В XVI и начале XVII века уже делались попытки рассматриватьферментации как химические процессы.И ВВасилийВалентин (первая

половина XVI века), и Андрей Либавий(1550-1616 годы) считали ферменты ( или дрожжи) особым веществом, хотя иподчиняли его действия неким не материалинымматериальнымсилам. Другим последователеипоследователемПарацелсаПарацельсабыл знаменитый голандскийголландскийхимик Иоганн Баптиста Ван Гельмонт (577-1644 годы). Именно он охарактеризовалфермент как агент, вызывающий химические процессы в организме и управляющийими. Качественный скачёк в развитии учения о ферментацияхферментацияхпроизошёл в связи с исследованиями велекоговеликогофранцусскогофранцузскогохимика Антуана Лавуазье, совершившего переворот в химии и впервые внедрившего вхимические исследования строгие количественные методы. К концу

XVIIIXVIII векауже было известно, что встречаются химические процессы, протекающие с участиемкакого-то агента, без которого процесс практически не идёт.

Первые успехи были достигнуты при узученииизучениипревращения крахмала в сахар. Решающая роль в этих исследованиях принадлежитработам петербурскогопетербургскогоакедемикаакадемика К.С.Кирхгофа,которые открыли новую страницу в истории и химия ферментов. В начале

XIX векабыло открыто немало химических реяакций, срединих были и некоторые ферментативные реакции. Юстус Либих был одним из наиболеекрупных авторитетов среди химиков XIX века. В это время былооткрыто ещё несколько ферментов. В 1836 году Т.Шванн впервые обнаружил вжелудочном соке фермент животного происхождения, названный им пепсином.Несколько позже, в 1857 году, А.Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки,-белки -трипсин. В XIX веке (1897 год) Эдуард БухнерБухнерубедительно доказал химическую природу ферментов. В 1907 году- Эдуард БухнерБухнербыл удостоен Нобелевской премии по ххимии.(В.И.Розенгарт"Ферменты-двигатели жизни).

ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ.

а)

Послетого как стало возможным исследование ферментов в бесклеточнойбесклеточной среде, была окончательно установлена их химическая природа.Было выявлено, что все они представляют собой вещества белковой природы и, каквсе белки могут быть простыми и сложными в зависиммостизависимостиот сопутствующего компонента небелкового характера ( простетической группы).

Так мы подчёркивали, что свойство каждогобелка определяется последовательностью расположения остатков аминокислот в ихмолекуле. Эта последовательность называется

первичной структурой белка. В последние годыразработаны очень надёжные,идаже автоматизированные методы изучения первичной структуры, что даловозможность опредилитьопределить

полную аминокислотную последовательность длямногих белков, в том числеи для ферментов. Помимо первичной структуры, определяемой последовательностьюрасположения аминокислот, для проявления специфических свойств белка (в номчисле ферментативной активности) важную роль играют более высокие уровни — вторичная и третичная структуры, сущность которых заключается в определённомрасположение полипептидных цепей в пространстве.

Вторичная и третичная структуры

белковподдерживаются сравнительно слабыми внутримолекулярными связями, и поэтомулегко могут быть разрушены разными физическими и химическими воздействиями. Такое нарушение высшихструктур белка без повреждения его первичной структуры составляет сущностьденатурации. При денатурации белок нередко утрачивает свои биологическиесвойства, в случае ферментов исчезает ферментативная активность. Современныеметоды исследования позволяют получить представление не только о первичнойструктуре белков. Есть ферменты, для которых полностью выяснено простанственноепространственноерасположение атомов, составляющее их молекулу, то- есть расшифрованы вторичная и третичнаяструктуры. Это достигнуто благодоряблагодаряприменению исключительно тонкого и сложного метода, так называемогорентгеноструктурного анализа. Некоторым белкам свойственен ещё более восокийвысокийуровень структуры — четвертичная структура. Этоуже надмолекулярный уровень: функционирование такого белка нуждается не водной, а в нескольких молекулах ( чащевсего в двух или четырёх), которые вместе образуют комплекс, обладающий всемиспецифическими свойствами. Каждая отдельная молекула такого белка, составляющаячетвертичный комплекс, называется субъединицей. Многие ферменты построены изсубъединиц. В одних случаях субъединицысубъединицсами обладают активностью, в других их субъединицысубъединицпо отдельности неактивны.с убъединицыСубъединицы,сопоставляющие молекулу фермента, могут быть одинаковыми, но могут и отличатсядруг от друга. Представление о молекуле фермента как структуре, состоящей изсубъединиц , позволяет нам объяснитьодно очень интересное и практически важное явление. Существуют фетментыферменты,различающиеся по строению, но катализирующиккатализирующиеодну и ту же реакцию, они называются изоферментами.Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеетбольшое значение в медицине.

б)

Одноиз наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность. Специфичностьферментов проявляется по- разному иможет быть выражена в разной степени. Прежде всего следует различать специфичность по отношениюк субстрату и к типу химической реакции, катализирумойкатализируемойферментом.

Специфичность по отношению креакциик реакции

.

Каждый фермент катализирует одну химическуюреакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого видаспецифичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то жехимическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов,причём каждый из них, катализирует специфическую для него реакцию, приводит кобразованию совершенно различных продуктов (смотри приложение № 1).

·

В первой реакции под действием ферментаоксидазы происходит окисление аминокислот. При этом аминогруппа (NH2)отделяется в форме амиакааммиака (NH3) иобразуется соединение, содержащие кетоннуюкретоннуюгруппу (С=О) и называемое кетокислотой.

·

Вторую реакцию катализирует декарбоксилаза.Под влиянием этого фермента изкарбоксильной группы (- СООН) отщепляется углекислота (СО2) и остаётся амин.

·

Третья реакция более сложна. Онакатализируется ферментом трансиминазой и состоит в переносе аминогруппы саминокислоты на кетонокислоту. Мы видим. что исходная аминокислота имеетрадикал R, а образовавшаяся в результате реакции новаяаминокислота- радикал R'.

Итак, один и тотжетот жесубстрат подвергается разным превращениям под влиянием различных ферментов.

Специфичность по отношению к субстрату.

Наряду с только, что описанной формой специфичности фермента по отношению ккатализируемой им реакции существует идругая, тесно связанная с первой форма специфичности, выражающаяся вспособности фермента атаковотьатаковатьсубстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способендействовать только на один единственный субстрат, тогда говорят, что онобладает

абсолютной специфичностью.Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение.Такую специфичность называют груповойгрупповой. ОСобыйОсобыйинтерес представляет так называемая стереохимическая специфичность,состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов,отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Абсолютная специфичностьвстречается редко.

Хорошимпримером фермента, обладающего очень высокой, прктическипрактическиабсолютной специфичностью может служить уреаза, катализирующая гидролиз мочевины.

H2N

C=O + H2O = CO2 +2NH3

H

2N/ вода углекислота амиакаммиак

мочевина

Долгое время считалось,что мочевинаявляется единственнымсубстратом уреазы. Но не так давно было показано, что кристалическаякристаллическаяуреаза может действовать и на близкого родственника мочивины-мочевины-оксимочевину, отличающуюся наличием вмолекуле одного атома кислорода.

HOHN

C=O

H2N/

оксимочевина

«Правда, реакция гидролизамочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролизмочевины» (В. И. Розенгарт Ферменты-двигателижизниДЖ)

Таким образом, понятие «абсолютнаяспецифичность» является в известной мере относительным.

ГруповаяГрупповаяспецифичность

. Она характеризует подовляющееподавляющеебольшинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную емуспецифичность по отношению креакциик реакции,способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое числосубстратов со сходным химическим строением. Например (смотри пиложениеприложение№ 1), три разных фермента, действующие на аминокислоты. все они обладаютгрупповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь однуаминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

·

Относительно групповая специфичность проявляется тогда,когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь типсвязи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность имеет особоезначение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и ферментактивен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например,L- аргимназаразлагает L-аргитнинна L- орнитини мочевину, но не действует на Аa<span Arial",«sa

еще рефераты

Еще работы по биологии

Реферат по биологии

Функции белков в организмах живых существ

9 Июня 2015

Реферат по биологии

Хлорофилл: его свойства и биосинтез

9 Июня 2015

Реферат по биологии

Человекообразные обезьяны