Реферат: Роль белков в организме. Ферменты
Роль белков
в организме.
Ферменты.
Ученика школы 580
11б класса
Мартынова Андрея.
Рольбелков в организме.
---------------------------------------
Функциибелков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностьюи разнообразием форм и состава самих белков.
Белки- незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковыхмолекул является пластическая. Всеклеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количествобелка в мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительнойфункцией. Это прежде всего белки актини миозин, входящие в мышечныеволокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собойдлинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей,окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая дляосуществления сокращения, гликоген- питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, вчастности кальций.
Великароль белков в транспорте веществ ворганизме. Имея различные функциональные группы и сложное строениемакромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Этопрежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах этуфункцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.
Ещеодна функция белка — запасная. Кзапасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняютбелки-гормоны.
Гормоны — биологически активные вещества, которыеоказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками,полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известныхбелков-гормонов является инсулин.Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулинамногопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезугликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияетна обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладаютбелковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним изотделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которогоразвивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярноймассой от 27000 до 46000.
Оним из важных и интересных в химическом отношении гормонов являетс вазопрессин. Он подавляетмочеобразование и повышает кровеное давление. Вазопрессин — это октапептидциклического строения с боковой цепью:
про — лиз — гли(NH2)
|
цис — асп(NH2)
/
S глу(NH2)
| |
S фенилаланин
/
цис - тир
Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной железе- тиреоглобулины,молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод.При недоразвитии железы нарушается обмен веществ.
Другая функция белков — защитная.На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.
Впоследнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые идр. рецепторы.
Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладаютингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образуеткомплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярныемассы колеблются в широких пределах;часто они относятся к сложнымбелкам — гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.
Еслибелки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзябыло бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов,позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди нихуникальные вещества — нейропептиды (ответственные за важнейшие жизненныепроцессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).
Биологическиекатализаторы.
------------------------------------------
Воснове всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут ворганизме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягкихусловиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгораютбыстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Ноте же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированом отвоздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрогопереваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствиюв клетках особых биологических катализаторов — ферментов.
Ферменты- это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмовиграющие роль биологических катализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще вначале прошлого века в Петербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячменьспособен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстрактдрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды — глюкозу и фруктозу. Этобыли первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применеиеферментативных процессов было известно с незапямятных времен (сбраживаниевинограда, сыроварение и др.).
Вразных изданиях примняются два понятия :«ферменты» и «энзимы». Эти названия эдентичны. Ониобозначают одно и тоже — биологические катализаторы. Первое слово переводитсякак «закваска», второе — «в дрожжах».
Долгое время не представляли, что же происходит в дрожжах, какая сила,присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться и превращаться в болеепростые. Только после изобретения микроскопа было установлено, что дрожжи — этоскопление большого количества микрорганизмов, которые используют сахар вкачестве своего основного питательного вещества. Иными словами, каждаядрожжевая клетка «начинена» ферментами способными разлагать сахар. Нов то же время были известны и другие биологические катализаторы, не заключенныев живую клетку, а свободно «обитающие» вне ее. Например, они былинайдены в составе желудочных соков, клеточных экстрактов. В связи с этим впрошлом различали два типа катализаторов:считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне ее не могутфункционировать, т.е. они «организованы». А«неорганизованные» катализаторы, которые могут работать вне клетки,называли энзимами. Такое противопоставление «живых» ферментов и«неживых» энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализмаи матермализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились.Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментовопределяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действиефермента. Химики во главе с Ю. Лбихом развивали чисто химическую теориюброжения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существованияклетки.
В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушила дрожжевые клетки,растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный от остатков клеток,сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четверть века немецкий ученыйЭ. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живых дрожжей под давлением до5*10Па.Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживал сахар с образованием спирта и оксидауглерода (IV):
фермент
C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2
Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток и труды другихученых положили конец виталистическим представления в теории биологическогокатализа, а термины «фермент» и «энзим» стали применять какравнозначные.
В наши дни ферментология — это самостоятельная наука. Выделено и изученооколо 2 тыс. ферментов.
Свойства ферментов.
------------------------------
Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной изнескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферментыспособны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойствоферментов имеет большое практическое значение.
Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т. е. высокаячувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками,то для большенства из них температура свыше 70 Cприводит к денатурации и потере активности. При увелечении температуры до 10 Среакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скоростьферментативных реакций замедляется до минимума.
Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканяхи клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерамиявляются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных формферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывалсясразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенку желудка, т. е.желудок «переваривал» сам себя.
Классификацияферментов.
----------------------------------------
На Международном биохимическом съезде было принято, что ферменты должныклассифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. В названии фермента обязательноприсутствует название субстрата, т. е. того соединения, на которое воздействуетданный фермент, и окончание -аза.(Аргиназа катализирует гидролиз аргинина и т.д.)
По этому принципу все ферменты были разделены на 6 признаков:
1.Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующиеокислительно-восстановительные реакции, например каталаза:
2H2O2-->O2+2H2O
2.Трансферазы- ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов.
3.Гидролазы — ферменты, разрывающиевнутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:
OH
/
R — O — P = O + H2O -->ROH + H3PO4
OH
4.Лиазы- ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды,негидролитическим путем.
Например:отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:
O O
// /
CH3 — C — C ---->CO2 + CH3 — C
||
O OH H
5.Изомеразы — ферменты, катализирующие превращение одного изомера вдругой:
глюкозо-6-фосфат-->глюкозо-1-фосфат
6.Синтетазы — ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Ферментология — молодая и преспективная наука, отделившаяся от биологии ихимии и обещающая много удивительных открытий тем, кто решит заняться еювсерьез.
04ноября 1997 г.