Реферат: Белки
Реферат похимии
Тема: Белки.
Выполнилаученица 11 Б класса
Среднейшколы №84
Ярославль 2004
Оглавление.
1. Оглавление…………………………………………………………2
2. Введение……………………………………………………………3
3. Строение белков……………………………………………………5
4. Классификациябелков…………………………………………….8
5. Физическиесвойства ……………………………………………..11
6. Химическиесвойства
1)Гидратация……………………………………………………12
2)Денатурация…………………………………………………..13
3)Пенообразование……………………………………………..14
4)Горение………………………………………………………..14
5)Цветные реакции……………………………...……………...14
6)Амфотерные свойства………………………………………..14
7)Гидролиз………………………………………………………15
7. Значение белков
1)Белки-ферменты……………………………………………..16
2)Белки-гормоны……………………………………………….17
3)Белки-средства защиты……………………………………...18
4)Роль белков длячеловека……………………………………19
8.Приложение…………………………………………………………21
9. Список используемойлитературы………………………………..30
БЕЛКИ.
Белками,или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молеку- лярная массаварьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле- кулыкоторых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пепти- дной)связью.
Белкитакже называют протеинами (от греч. «протоc» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекулебелка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждыйбелок обладает своей, присущей ему последовательнос- тью расположенияаминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как слож- ный полимераминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную рольони играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков(мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируютбелки (и их составные части a-аминокислоты) из углекислого газа СО2 и воды Н2Оза счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серуS, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.
Белкивыполняют разнообразные биологические функции: пластическая, транс- портная,защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.(см.таблицу№5). Белки,поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется конечномсчете до a-аминокислот.Наш организм устроен так, что часть a-амино- кислот –незаменимые аминокислоты -должна обязательносодержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вотостальные– заменимые аминокис- лоты организм синтезирует сам — был бы вдостатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процессосуществляется в печени.
Белки выполняют функциюбиокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость и направление химическихреакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функциироста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц иосуществляют мышечное сокращение.
Белок представляет собойполипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ.
В пространственномстроении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярныерадикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка иобуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащиеионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхностимакромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия.Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могутрасполагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Ониучаствуют в образова- нии водородных связей.
В молекулах белка a-аминокислот связаны между собойпептидными(–CO–NH–) связями:
Построенные таким образомполипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть вотдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (–S–S–)связями, или, как их часто называют, дисульфиднымимостиками.
Большую роль в создании структурыбелков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобноевзаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекулбелков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечиваютобразование сложной, большой молекулы белка.
Несмотряна различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный составколеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51–53; кислорода–21,5–23,5; азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белкисодер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.
Особыйхарактер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строениемвходящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структуройбелка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей,каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразиебелков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.
2.Вторичная структурабелка — способскручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи междуводородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которыеразделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладаетбольшая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи.В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шагспирали – 0,544 нм.3.Третичная структура белка — реальная трехмерная конфигурациязакрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная вспираль). Тре- тичная структура белка обуславливает специфическую биологическуюактивность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кромеводородных свя- зей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие.По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные,и фибр- илллярные, или нитевидные, белки.
Для глобулярных белковболее характерна a-спиральнаяструктура, спирали изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму.Они растворяют- ся в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярнымбелкам.
Для фибриллярных белковболее характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде.Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства(прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковкиполипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульнойткани(миозин), кератин(роговая ткань).
4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в составкото- рых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных междусо- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы-ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекулагемоглобина.
КЛАССИФИКАЦИЯБЕЛКОВ.
Существует несколькоклассификаций белков. В их основе лежат разные призна- ки:
· степень сложности(простые и сложные);
· форма молекулы(глобулярные и фибриллярные белки);
· растворимость вотдельных растворителях;
· выполняемая функция.
По составу белки делят на простые,состоящие только из аминокислотных остат- ков (протеины), и сложные (протеиды).Сложные могут включать ионы металла (ме- таллопротеиды) или пигмент(хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины),нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остатокфосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гли- копротеины) или нуклеиновойкислоты (геномы некоторых вирусов).
По ряду характерных свойств протеиныможно разделить на несколько подгрупп:
Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываютсяпри нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей.Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровянойсыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.
Глобулины. Они нерастворимы в воде, норастворяются в очень слабых раство- рах солей. Примерами глобулинов могутслужить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани,глобулин белка куриного яйца.
Гистоны. Белки основного характера. Находятсяв виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.
Протамины. Не содержат серы, обладаютсравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли;содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.
Проламины. Находятся в зернах различных хлебныхзлаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте.Представителем этих бел- ов может служить глиадин, составляющий главную частьклейковины.
Склеропротеины. Нерастворимые белки, которыесоставляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и всоединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.
Кератин является главной составной частьюволос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическомусоставу кератин богат серой
Коллагены. Чрезвычайно распространены в живыхорганизмах. Из коллагенов сос- тоит соединительная ткань; они находятся вхрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ(фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.
Эластин входит в состав жил и другихэластичных веществ соединительной ткани.
Протеиды также можно разделить нанесколько групп:
Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Ониимеют определенно выраженный кислотный характер.
Главнейшим представителем фосфопротеидовявляется казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотнымхарактером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеинрастворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеинаназываются казеинатами.
При нагревании казеин несвертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободномвиде. Этим объясняется свертывание молока при прокиса- нии. Из другихфосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриногояйца.
Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. Приосторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.
Хромопротеиды. Под этим названием известныпротеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами.Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяныхшариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин,который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается вгемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Ониграет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобинкровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание ворганизме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмойкрови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.
Гликопротеиды. Некоторые белки этой группывстречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаютсясвойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большомразбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железахжелудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке,стекловидном теле глаза и т.д. Исследованныепредставителигликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остаткинекоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.
ФИЗИЧЕСКИЕСВОЙСТВА.
Белки – амфотерныеэлектролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекулебелка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые вводе, есть белки легко раство- римые в воде. Есть белки малоактивные вхимическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайненеустойчивые. Есть белки, имеющие вид ни-тей, достигающих в длину сотеннанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеютбольшую молекулярную массу (104—107).
ХИМИЧЕСКИЕСВОЙСТВА.
1.Гидратация.
Процесс гидратацииозначает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства:набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается егочастичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулыгидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строгоориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная)оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точкебелки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушениегидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуякрупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживаниис помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта.Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становитсязаряженной, и его гидратационная способность ме- няется.
При ограниченномнабухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемыестуднями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью, определенноймеханической прочностью, способны сохранять свою фор- му. Глобулярные белкимогут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример, белки молока),образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеютбольшое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем,построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкоесодержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделеннаяиз пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качествозерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль при хранении ипереработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарномпроизводстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированныйстудень, содержащий зерна крахмала.
2. Денатурация белков.
При денатурации подвлиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действияхимических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной,третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативнойпространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, ихимический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жаетсярастворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность.Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же времяувеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитическихферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.
В пищевой технологииособое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степенькоторой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимопомнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья, полуфабрикатов,а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурациииграют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба,получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться имеханическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием,ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов(кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевойи биотехнологии.
3.Пенообразование.
Процесспенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированныесистемы «жидкость–газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белокявляется пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации, нои от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются вкондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, аэто влияет на его вкусовые свойства.
4.Горение.
Белки горят с образованиемазота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горениесопровождается характерным запахом жженых перьев.
5.Цветные реакции.
· Ксантопротеиновая–происходитвзаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированнойазотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;
· Биуретовая –происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфатамеди(II) с образованием комплексныхсоединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакциясопровождается появлением фиолетово–синей окраски.;
· при нагреваниибелков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, которыйсодержит серу.
6.Амфотерные свойства
В белках содержатсякарбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона –соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат:
H2N–CH–COOH+NaOH H2O+H2N–CH–COONa
│ │
R R
При действии же кислот онстановится катионом, образуя синтонин:
H2N–CH–COOH+HCI/> H2N–CH–COOHCI
| |
R R
7.Гидролиз белков.
Реакция гидролиза идет с образованиемаминокислот. В общем виде ее можно запи- сать так:
/> /> /> /> /> /> <td/> /> />O H O O O
|| | || H+
/>/> –NH–CH–C–N–CH–C– +2nH2O nH2N–CH–C + nH2N–CH–C
| | | |
R1 R2 R1 OH R2 OH
/>/> n
полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2
ЗНАЧЕНИЕБЕЛКОВ.
БЕЛКИ–ФЕРМЕНТЫ.
В каждой живой клеткепроисходят непрерывно сотни биохимических реакций. Быстрое протекание этихреакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,–ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Каждый ферментобеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Напри- мер, жиры впищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специ- альнымферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или набелки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, недействует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от несколь- кихтысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакцийферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веще- ствами,ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.
Ферменты выполняют работунаилучшим образом только при оптимальной тем- пературе (например, у человека итеплокровных животных при 37°C) иопределен- ной концентрации ионов водорода в среде.
Процессрасщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разде- лен наряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группатаких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.
БЕЛКИ–ГОРМРНЫ.
Гормоны– регуляторыфизиологических процессов. Часть гормонов (но не все) животных и человекаявляются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочной железы)активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепле- ние или запасание ихвнутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапли- вается в крови визбытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить –они голодают. Именнов этом причина развития диабета – болезни, вызываемой не- достатком инсулина ворганизме. Гормоны выполняют важнейшую функцию орга- низме, управляяактивностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующийиз глюкозы другое органическое вещество–гликоген, и ряд других ферментов.
БЕЛКИ–СРЕДСТВА ЗАЩИТЫ.
На попадание бактерий или вирусов вкровь животных и человека организм реа- гирует выработкой специальных защитныхбелков–антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белкамивозбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждыйчужеродный белок организм вырабатывает спе- циальные «антибелки» – антитела.Механизм сопротивления возбудителям заболе- ваний называют иммунитетом. Помимоантител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальныхклеток, которые захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет,обеспечивающий в большинстве случаев и унич- тожение вновь возникающих раковыхклеток. Чтобы предупредить заболевание, лю- дям и животным вводят ослабленныеили убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, нозаставляют специальные клетки организма произ- водить антитела против этихвозбудителей. Если через некоторое время болезнет- ворная неослабленнаябактерия или вирус попадают в такой организм, они встреча- ют прочный защитныйбарьер из антител.
РОЛЬ БЕЛКОВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА.
Белки, распадаясь в организме,являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемаяпри распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсированаэнергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека иживотных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.
Опыт показывает, что даже довольнодлительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызываеттяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, несодержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительноебезбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет местодаже при обильном питании углеводами и жирами.
Какое же количество белка необходимов питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья иработоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человека составляетоколо 23 граммов белка. Но азотистое равновесие устанавливается при приемеболее высоких количеств белка в пище, чем того требует так называемый«коэффициент изнашивания». В среднем азотистое равновесие устанавливается у человекапри потреблении 30-45 граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимыйдля того, чтобы поддерживать азотистое равновесие на рационе, полностьюпокрывающем энергетические потребности организма, получил название«физиологического минимума белка». Азотистое равновесие у человека и животных,таким образом, возможно, получить при приеме с пищей белка в количествепримерно вдвое большем, чем это необходимо по «коэффициенту изнашивания».
Ученые пришли к выводу, что взрослыйчеловек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100грамм, а в жарком климате – не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуютумственному труду или труду физическому, полностью механизированному. Прирасходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде,недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккалтребуется 130-150 грамм белка в сутки.
Растущий организм испытываетпотребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белка для детей приведеныв следующей таблице:
Для удовлетворения потребностейорганизма существенным является не только количество, но и качество белков впище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержаниемаминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуетсяодного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различнойбиологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется такжестепенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания,потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты.Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что дляудовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот иисточники азота.
Но установленные «оптимальные уровни»аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Онимогут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот,при некоторых физиологических или патологических состояниях. Если пища,состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки с различнымсоставом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из несколькихпродуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом,соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание белков вразных продуктах.
Список используемой литературы:
1. БарановаТ. А. Правильное питание. ― М.: Интербук, 1991
2. Беляев Д.К. Общая биология.— М.: просвещение,2002
3. Габриелян О. С. Химия 10 класс.— М.: Дрофа, 2001
4. Габриелян О. С. Химия 11 класс.— М.:Дрофа, 2002
5. Хомченко Г. П. Химия для поступающихв вузы.— М.: Высшая школа,1985
ПРИЛОЖЕНИЕ.
/>
Первичная структура белка.
/>
Вторичная структура белка.
/>
Третичнаяструктура белка.
/>
Четвертичнаяструктура белка.
Суточныенормы белка для взрослого человека, г.
Умственного и легкого физи- ческого труда Механизированного физического труда Немеханизированного физического труда Тяжелого физического труда 100–110 110–120 120–140 140–160Таблица№1.
Суточные нормы белка для детей, г.
От 6 мес. до 1года 1–3 3–7 7–11 11–15 15–18 25 50 70 70 100 120Таблица№2.
Содержание белка в пищевом рационевзрослого человека,
необходимое для поддержания азотистогоравновесия.
Источники белка
Потребность в белках
(г/сутки)
Источники белка
Потребность в белках
(г/сутки)
яичный белок 19,9 картофель 30,0 говядина 26,0 хлеб из пшеничной муки 67,0 молоко 27,6Таблица№3.
Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое
количество белковых веществ.
Наименование продукта Количество Белковые вещества Ржаной хлеб 250 12,8 Белый хлеб 200 14,3 Крупа 30 2,8 Макароны 10 0,9 Мука пшеничная 20 1,9 Мясо 150 22,7 Рыба 100 9,4 Молоко 400 14,2 Творог, сыр 70 11,2 Сметана 30 0,6 Сливочное масло 30 0,1 Яйца 1/2шт. 2,6 Картофель 400 4,2 Овощи 300 3,5 Фрукты, ягоды (свежие) 200 0,8 Итого: 102,0
Таблица№4.
Функции белков в организме.
Функция Определение Пример 1. Пластическая Материал клеткиКоллаген, мембранные
белки
2. ТранспортнаяПереносят различные
вещества
Гемоглобин
(перенос O2 и CO2)
3. Защитная Обезвреживают чужеродные вещества -Глобулин сыворотки крови 4. Энергетическая Снабжают организм энергией При расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж энергии 5. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Все ферменты по своей химической природе – белки. Например, рибонуклеаза 6. Сократительная Выполняют все виды движений, к которым способны клетки и организмыМиозин
(белок мышц)
7. РегуляторнаяРегулируют обменные
процессы
Гормоны,
например, инсулин
(обмен глюкозы)
Таблица №5.
/>
/>
/>