Реферат: Функции белков в организмах живых существ

Рефератвыполнил лицеист Серентюк М.Л.

Криворожскийгородской лицей с военно-физической подготовкой

КривойРог

2000г.

Введение

Нормальная деятельность организма возможна принепрерывном поступлении пищи. Входящие в состав пищи жиры, белки, углеводы,минеральные соли, вода и витамины необходимы для жизненных процессов организма.

Питательные вещества являются как источником энергии,покрывающем расходы организма, так и строительным материалом, которыйиспользуется в процессе роста организма и воспроизведения новых клеток,замещающих отмирающие. Но питательные вещества в том виде, в каком ониупотребляются в пищу, не могут всосаться и быть использованными организмом.Только вода, минеральные соли и витамины всасываются и усваиваются в том виде,в каком они поступают.

Питательными веществами называются белки, жиры иуглеводы. Эти вещества являются необходимыми составными частями пищи. Впищеварительном тракте белки, жиры и углеводы подвергаются как физическимвоздействиям (измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям,которые происходят под влиянием особых веществ — ферментов, содержащихся всоках пищеварительных желёз. Под влиянием пищеварительных соков питательныевещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваютсяорганизмом.

Белки.Строение, свойства и функции

«Во всех растениях и животных присутствует некоевещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известныхвеществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна.Это вещество я наименовал — протеин». Так писал еще в 1838 годуголландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование вприроде белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово«протеин» (белок) происходит от греческого слова«протейос», что означает «занимающий первое место». И всамом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухоговеса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от45 до 95%.

Белки являются одними из четырех основных органическихвеществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но посвоему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% — в костях исухожилиях и около 10% — в коже. Но наиболее важными белками всех организмовявляются ферменты, которые, холя и присутствуют в их теле и в каждой клеткетела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно важных дляжизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: перевариваниепищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечнаядеятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов втеле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многиесотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеюточень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ.Белки — обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят:углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно длябелка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота несодержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоятбелки, — это аминокислоты. Количество аминокислот невелико — их известно только28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собойразличное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства икачества белков.

Белки играют исключительно важную роль в живойприроде. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки — это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоятиз остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной(пептидной) связью. Кроме длинных полимерныхцепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидныхцепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы другихорганических соединений. На одном кольце каждой пептиднойцепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом — свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептиднойцепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и NH-группойдругой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот,могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и ссосед­ними белковыми и иными молекулами,образуя сложные и разнооб­разные структуры.

В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколькопептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями,чаще всего через се­ру (дисульфидные мостики,обра­зуемые остатками цистеина). Химическуюструктуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или секвенцией.

Для построения простран­ственной структуры бел­ка пептидные цепи должны при­нять определенную,свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водороднымисвязями, возникающими между пептиднымигруппировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родныхсвязей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремяськ образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно кэнергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена приизучении главного белка волос и шер­сти—кератина Полингомамериканским физиком и химиком… Ее наз­вали а-структуройили а-спиралью. На один виток спиралиприходится по 3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около0,54 миллиардной доле метра. Строение спиралистабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулы белкапревращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силыотталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счетобразования пирролидиновых колец пролина и оксипролина,которые заставляют пептидную цепь резкоизгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далееотдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая внекоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую,свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот собразованием дисульфидных мостиков, водородныхсвязей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяетхими­ческие и биологические свойства белков.

В зависимости отпространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используютсяприродой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи­рали, котораязакреплена расположенными вдоль цепи внутримоле­кулярными водородными связями.В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидныецепи расположены параллельно оси волокна, оникак бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуянитевидные структу­ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белкиплохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде ониобразуют растворы высокой вязкости. К фибриллярнымбелкам относятся белки,входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио­зин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийсяосновой седиментационных тканей и кожныхпокровов; кератин, входящий в со­став волос, роговых покровов, шерсти и перьев.К этому же классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за­твердевающаяна воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые по­липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярнымиводородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическуюпрочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты,свернуты и часто имеют форму жестких шариков—глобул.Молекулы глобу­лярных белков обладают низкойстепенью асимметрии, они хорошо растворимы вводе, причем вязкость их растворов невелика.Это прежде всего белки крови—гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и глобулярные, так как существуетбольшое число белков с проме­жуточной структурой.

Свойства белка могут сильно изменяться при за­менеодной аминокислоты другой. Это объясняется изменением кон­фигураций пептидных цепей и условий образования пространствен­нойструктуры белка, которая в конечном счете определяет его функ­ции в организме.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулыотдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине — около 140.Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широкихпределах — от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительноймолекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формулабелковой молекулы — гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4Меньшая молекулярная масса может быть упростейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например,молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенныхмежду собой пептидной связью), имею­щиеотносительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственнойорганизации макромолекулы, называются полипептидами.Провести резкую границу между белками и полипептидамитрудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров(каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержиттолько молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например,желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000—70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразныесвой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде,другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем необладают свойством растворимости (например,белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуетсясвоеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярноговещества). Некоторые белки могут быть вы­делены в виде кристаллов (белоккуриного яйца, гемоглобина крови).

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всехорганизмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимыв водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма.Здесь наи­большая часть аминокислот расходуетсяна синтез белков различ­ных органов и тканей, часть—на синтез гормонов, ферментов и других биологически важныхвеществ, а остальные служат как энергетический материал.Т.е. белки выполняют каталитические(фермен­ты), регуляторные (гормоны), транспорт­ные(гемоглобин, церулоплазмини др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающиххимищеский превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков уживых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологическойценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхожденияпо содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина,триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близкибелкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлымнарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, вчастности, и на повышение качества белкового состава зерна. />

Классификациябелков

Белки подразделяются на две большие группы: простыебелки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном раствореполучают только а-аминокислоты. Гидролизпротеидов дает кроме амино­кислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновыекислоты и др.); это соединения белковыхвеществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются вмоло­ке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются,но растворимы в разбавлен­ных растворах солей. К глобулинам принадлежатглобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах ще­лочей. Встречаются врастениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинамотносятся кератины, белок кожи и соединительных тканей колла­ген, белокнатурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных смолекулами другого типа (простетическимигруппами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, свя­занные ввиде сложного эфира у гидроксильной группыаминокисло­ты серина. К ним относитсявителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в сос­тавхрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидомявляется гемоглобин — переносчик кислорода, окраши­вающий красные кровяныетельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кис­лотами. Онипредставляют собой очень важные с биологической точ­ки зрения белки—составныечасти клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью виру­сов— возбудителей многих болезней.

При соединении двух или нескольких аминокислотобразуется более сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь,образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулубелка.

Рольбелков в организме.

Функции белков в организме разнообразны. Они взначительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самихбелков.  

Белки — незаменимый строительный материал. Одной изважнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточныемембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка вмембранах составляет более половины массы.  

Многие белки обладают сократительной функцией. Этопрежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высшихорганизмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкиенити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженныхвнутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ),необходимая для осуществления сокращения, гликоген — питательное вещество,неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме.Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белкисвязывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин,переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себяеще один транспортный белок — миоглобин.  

Еще одна функция белка — запасная. К запасным белкамотносят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин- белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны — биологически активные вещества, которыеоказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками,полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известныхбелков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только изаминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержаниесахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличиваетобразование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клеткикалием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железывнутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяетгормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормонпредставляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Оним из важных и интересных в химическом отношениигормонов являетс вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровеноедавление. Вазопрессин — это октапептид циклического строения с боковой цепью:

про — лиз — гли(NH2)

|

цис — асп(NH2)

/ \

S глу(NH2)

| |

S фенилаланин

\ /

цис — тир

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся вщитовидной железе — тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000.Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железы нарушаетсяобмен веществ.  

Другая функция белков — защитная. На ее основе созданаотрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки срецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др.рецепторы.  

Следует упомянуть и о существовании белковых веществ,тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями.При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет своюактивность полностью или частично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются вшироких пределах; часто они относятся к сложным белкам — гликопротеидам, вторымкомпонентом которых является углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, тотакую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новыеисследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новымифункциями. Среди них уникальные вещества — нейропептиды (ответственные заважнейшие жизненные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги). 

Биологическиекатализаторы.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячихимических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры идавления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клеткахчеловека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией истроительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как вконсервированном (изолированом от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствиекислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организмеосуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов- ферментов.

Ферменты — это специфические белки, входящие в составвсех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологическихкатализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века вПетербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращатьполисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплялсвекловичный сахар на моносахариды — глюкозу и фруктозу. Это были первыеисследования в ферментологии. Хотя на практике применеие ферментативныхпроцессов было известно с незапямятных времен (сбраживание винограда,сыроварение и др.). 

В разных изданиях примняются два понятия:«ферменты» и «энзимы». Эти названия эдентичны. Ониобозначают одно и тоже — биологические катализаторы. Первое слово переводитсякак «закваска», второе — «в дрожжах».

Долгое время не представляли, что же происходит вдрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться ипревращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа былоустановлено, что дрожжи — это скопление большого количества микрорганизмов,которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества.Иными словами, каждая дрожжевая клетка «начинена» ферментамиспособными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другиебиологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно«обитающие» вне ее. Например, они были найдены в составе желудочныхсоков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типакатализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне еене могут функционировать, т.е. они «организованы». А«неорганизованные» катализаторы, которые могут работать вне клетки,называли энзимами. Такое противопоставление «живых» ферментов и «неживых»энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализма и матермализма вестествознании. Точки зрения ученых разделились. Основоположник микробиологииЛ. Пастер утверждал, что деятельность ферментов определяется жизнью клетки.Если клетку разрушить, то прекратиться и действие фермента. Химики во главе сЮ. Лбихом развивали чисто химическую теорию брожения, доказывая, что активностьферментов не зависит от существования клетки.

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушиладрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный отостатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четвертьвека немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живыхдрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживалсахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

фермент

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2 

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клетоки труды других ученых положили конец виталистическим представления в теориибиологического катализа, а термины «фермент» и «энзим»стали применять как равнозначные.

В наши дни ферментология — это самостоятельная наука.Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Свойстваферментов.

Важнейшим свойством ферментов являетсяпреимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. Взависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так иобратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение.  

Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Таккак ферменты являются белками, то для большенства из них температура свыше 70 Cприводит к денатурации и потере активности. При увелечении температуры до 10 Среакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скоростьферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферментынаходятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическимиего примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существованиенеактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсинвырабатывался сразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенкужелудка, т. е. желудок «переваривал» сам себя. 

Классификацияферментов.

На Международном биохимическом съезде было принято,что ферменты должны классифицироваться по типу реакции, катализируемой ими. Вназвании фермента обязательно присутствует название субстрата, т. е. тогосоединения, на которое воздействует данный фермент, и окончание -аза. (Аргиназакатализирует гидролиз аргинина и т.д.)

По этому принципу все ферменты были разделены на 6признаков:

1.Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующиеокислительно-восстановительные реакции, например каталаза:

2H2O2-->O2+2H2O

2.Трансферазы — ферменты, катализирующие переносатомов или радикалов.

3.Гидролазы — ферменты, разрывающие внутримолекулярныесвязи путем присоединения молекул воды, например фосфатаза:

OH

/

R — O — P = O + H2O --> ROH + H3PO4

\

OH 

4.Лиазы — ферменты, отщепляющие от субстрата ту илииную группу без присоединения воды, негидролитическим путем.

Например: отщепление карбоксильной группыдекарбоксилазой:

O O

// /

CH3 — C — C ---->CO2 + CH3 — C 

|| \ \

O OH H

5.Изомеразы — ферменты, катализирующие превращениеодного изомера в другой:

глюкозо-6-фосфат --> глюкозо-1-фосфат 

6.Синтетазы — ферменты, катализирующие реакциисинтеза.

Когда в пищеварительном тракте или в экспериментебелки расщепляются на более простые соединения, то через ряд промежуточныхстадий ( альбумоз и пептонов) они расщепляются на полипептиды и, наконец, нааминокислоты. Аминокислоты в отличие от белков легко всасываются и усваиваютсяорганизмом. Они используются организмом для образования собственногоспецифического белка. Если же вследствие избыточного поступления аминокислот ихрасщепление в тканях продолжается, то они окисляются до углекислого газа иводы.

Большинство белков растворяется в воде. Молекулыбелков в силу их больших размеров почти не проходят через поры животных илирастительных мембран. При нагревании водные растворы белков свертываются. Естьбелки (например, желатина), которые растворяются в воде только при нагревании.

При поглощении пища сначала попадает в ротовуюполость, а затем по пищеводу в желудок. Чистый желудочный сок бесцветен, имееткислую реакцию. Кислая реакция зависит от наличия соляной кислоты, концентрациякоторой составляет 0,5%.

Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу,что связано с наличием в нем ферментов. Он содержит пепсин — фермент,расщепляющий белок. Под влиянием пепсина белки расщепляются на пептоны иальбумозы. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходитв активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действуеттолько в кислой среде и при попадании в щелочную среду становится не гативным.

Пища, поступив в желудок, более или менее длительноевремя задерживается в нем — от 3 до 10 часов. Срок пребывания пищи в желудкезависит от ее характера и физического состояния — жидкая она или твердая. Водапокидает желудок немедленно после поступления. Пища, содержащая большееколичество белков, задерживается в желудке дольше, чем углеводная; еще дольшеостается в желудке жирная пища. Передвижение пищи происходит благодарясокращению желудка, что способствует переходу в пилорическую часть, а затем вдвенадцатиперстную кишку уже значительно переваренной пищевой кашицы.

Пищевая кашица, поступившая в двенадцатиперстнуюкишку, подвергается дальнейшему перевариванию. Здесь на пищевую кашицуизливается сок кишечных желез, которыми усеяна слизистая оболочка кишки, атакже сок поджелудочной железы и желчь. Под влиянием этих соков пищевыевещества — белки, жиры и углеводы — подвергаются дальнейшему расщеплению идоводятся до такого состояния, когда могут всосаться в кровь и лимфу.

Поджелудочный сок бесцветен и имеет щелочную реакцию.Он содержит ферменты, расщепляющие белки, углеводы и жиры.

Одним из основных ферментов является трипсин,находящийся в соке поджелудочной железы в недеятельном состоянии в видетрипсиногена. Трипсиноген не может расщеплять белки, если не будет переведен вактивное состояние, т.е. в трипсин. Трипсиноген переходит в трипсин присоприкосновении с кишечным соком под влиянием находящегося в кишечном сокевещества энтерокиназы. Энтерокиназа образуется в слизистой оболочке кишечника.В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается, так как пепсиндействует только в кислой среде. Дальнейшее переваривание белков продолжаетсяуже под влиянием трипсина.

Трипсин очень активен в щелочной среде. Его действиепродолжается и в кислой среде, но активность падает. Трипсин действует на белкии расщепляет их до аминокислот; он также расщепляет образовавшиеся в желудкепептоны и альбумозы до аминокислот.

В тонких кишках заканчивается переработка пищевыхвеществ, начавшаяся в желудке и двенадцатиперстной кишке. В желудке идвенадцатиперстной кишке белки, жиры и углеводы расщепляются почти полностью,только часть их остается непереваренной. В тонких кишках под влиянием кишечногосока происходит окончательное расщепление всех пищевых веществ и всасываниепродуктов расщепления. Продукты расщепления попадают в кровь. Это происходитчерез капилляры, каждый из которых подходит к ворсинке, расположенной на стенкетонких кишков.

Обменбелков

После расщепления белков в пищеварительном трактеобразовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается такженезначительное количество полипептидов — соединений, состоящих из несколькихаминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок,который образуется в клетках человеческого организма, отличается отпотребленного белка и характерен для человеческого организма.

Образование нового белка в организме человека иживотных идет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающихклеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые,молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок,необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где ониподвергаются расщиплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислотбудет образован белок.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белокнепосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческиморганизмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белкаорганизм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями.При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть припараличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Белки не могут быть заменены какими-либо другимипищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только изаминокислот.

Для того чтобы в организме мог произойти синтезприсущего ему белка, необходимо поступление всех или наиболее важныхаминокислот.

Из известных аминокислот не все имеют одинаковуюценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут бытьзаменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; нарядус этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной изних белковый обмен в организме нарушается.

Белки не всегда содержат все аминокислоты: в однихбелках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, вдругих — незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и вразных соотношениях.

Белки, в состав которых входят все необходимыеорганизму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всехнеобходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, таккак из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки.Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценнымибелками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимыеаминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организманеобходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценныхбелков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.

Поступление полноценных белков с пищей крайне важнодля растущего организма, так как в организме ребенка не только происходитвосстановление отмирающих клеток, как у взрослых, но и в большом количествесоздаются новые клетки.

Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки,которые в сумме обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важна нетолько биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество.При недостаточном количестве белков нормальный рост организмаприостанавливается или задерживается, так как потребности в белке непокрываются из-за его недостаточного поступления.

К полноценным белкам относятся преимущественно белкиживотного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам.Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однаконекоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Изживотных белков особенно большую ценность для организма представляют белкимяса, яиц, молока и др.