Реферат: Функции белков в организме

<span DS Note";mso-bidi-font-family:«DS Note»; mso-ansi-language:RU">Реферат

На тему: «Функции белков ворганизме»

Выполнил: <span ArtScript",«sans-serif»;mso-bidi-font-family: ArtScript;mso-ansi-language:RU">Кирпиченко Д. А.

Проверила: <span ArtScript",«sans-serif»;mso-bidi-font-family:ArtScript;mso-ansi-language: RU">Гоморова Р. А.

Ангарск 2003

СОДЕРЖАНИЕ

Введение

2

Строение белка и его функции

2

Функции белков в организме.

4

Классификация белков

8

Обмен белков

8

Список литературы

        10

<span Century Gothic",«sans-serif»;mso-ansi-language:RU">ВВЕДЕНИЕ

Нормальная деятельность организма возможна принепрерывном поступлении пищи. Входящие в состав пищи жиры, белки, углеводы,минеральные соли, вода и витамины необходимы для жизненных процессов организма.

Питательные вещества, являются источником энергии,покрывающей расходы организма, и строительным материалом, который используетсяв процессе роста организма и воспроизведения новых клеток, замещающихотмирающие. Но питательные вещества в том виде, в каком они употребляются впищу, не могут всасываться и быть использованными организмом. Только вода,минеральные соли, и витамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком онипоступают.

Питательными веществами называются белки, жиры и углеводы.Эти вещества являются необходимыми составными частями пищи. В пищеварительномтракте белки, жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям(измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям, которые происходятпод влиянием особых веществ — ферментов, содержащихся в соках пищеварительныхжелёз. Под влиянием пищеварительных соков питательные вещества расщепляются наболее простые, которые всасываются и усваиваются организмом.

<span Century Gothic",«sans-serif»;mso-ansi-language: RU">Строение белка и его функции

<span Century Gothic",«sans-serif»; mso-ansi-language:RU"> 

«Во всех растениях и животных присутствует некоевещество, которое без сомнения является, наиболее важным из всех известныхвеществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна.Это вещество я наименовал — протеин». Так писал еще в 1838 годуголландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование вприроде белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово«протеин» (белок) происходит от греческого слова«протейос», что означает «занимающий первое место». И в самом деле, все живое на землесодержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. Увирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки являются одними из четырех основных органическихвеществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но посвоему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% — в костях исухожилиях и около 10% — в коже. Но наиболее важными белками всех организмов являютсяферменты, которые, хотя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в маломколичестве, тем не менее управляют рядом существенно важных для жизнихимических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи,окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечнаядеятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов втеле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многиесотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют оченьсложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки — обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод,водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характернодля белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота несодержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоятбелки, — это аминокислоты. Количество аминокислот невелико — их известно только28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собойразличное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства икачества белков.

Белки играют исключительно важнуюроль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциямбелков. Белки — это биополимерысложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной (пептидной)связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот(полипептидных цепей), в макромолекулу белкамогут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. Наодном кольце каждой пептидной цепи имеется свободнаяили ацилированная аминогруппа, на другом — свободная или амидированная карбоксильнаягруппа.

Конец цепи с аминогруппойназывается М-концом, конец цепи скарбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО — груп­пой одной пептиднойгруппировки и NH — группой другой пептиднойгруппировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в составрадикала R аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, спосторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб­разныеструктуры.

В макромолекулу белка вхо­дитодна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечнымихимически­ми связями, чаще всего через се­ру (дисульфидныемостики, обра­зуемые   остатками   цистеина).Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белкаили секвенцией.

Для построения простран­ственнойструктуры бел­ка пептидные цепи должны при­нятьопределенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляетсяводородными связями, возникающими между пептиднымигруппировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родныхсвязей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремяськ образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно кэнергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена приизучении главного белка волос и шер­сти-кератина Полингомамериканским физиком и химиком. Ее наз­вали А-структуройили А-спиралью.На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Рас­стояниемежду витками около 0,54 миллиардной доле метра.Строение спирали стабилизируетсявнут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулыбелка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спираличасто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группамиаминокислот, или стерические препятствия,например, за счет образования пирролидиновыхколец пролина и оксипролина,которые заставляют пептидную цепь резко изгибатьсяи препятствуют образованию спирали на некоторых её участках. Далее отдельныеучастки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторыхслучаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутуюпространственную структуру.

Пространственная структуразакреплена вследствие взаимодействия радикаловR и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков,водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяетхими­ческие и биологические свойства белков.

В зависимостиот пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные(ферменты, антитела, некоторые гормоны идр.).

Свойства белка могут сильноизменяться при за­мене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменениемкон­фигураций пептидных цепей и условийобразования пространствен­ной структуры белка, которая в конечном счетеопределяет его функ­ции в организме.

Число аминокислотных остатков,входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, вмиоглобине — около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белковколеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов На основеопределения относительной молекулярной массы и элементарного анализаустановлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4Меньшая молекулярная масса может быть упростейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например,молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенныхмежду собой пептидной связью), имею­щиеотносительно меньшую молекулярную массу и меньшую сте­пень пространственнойорганизации макромолекулы, называются полипептидами.Провести резкую границу между белками и полипептидамитрудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров(каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый инди­видуальный белок содержиттолько молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например,желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000—70000.

Строением белков объясняются ихвесьма разнообразные свой­ства. Они имеют разную растворимость: некоторыерастворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, анекоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белковв воде образуется своеобразнаямолекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярноговещества). Некоторые белки могут быть вы­делены в виде кристаллов (белоккуриного яйца, гемоглобина крови).

 

<span Century Gothic",«sans-serif»;mso-ansi-language: RU">Функции белков в организме

         Функциибелков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностьюи разнообразием форм и состава самих белков.

Белки — незаменимый строительный материал. Одной изважнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточныемембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка вмембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Этопрежде всего белки актин и миозин, входящие вмышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна — миофибриллы — представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонкихмышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорнаякислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген- питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, вчастности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ ворганизме. Имея функциональные различные группы и сложное строениемакромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Этопрежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах этуфункцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

Еще одна функция белка — запасная. К запаснымбелкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца,казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы.

Регуляторнуюфункцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны — биологически активные вещества, которыеоказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками,полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известныхбелков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только изаминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержаниесахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличиваетобразование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клеткикалием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железывнутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяетгормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормонпредставляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношениигормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышаеткровяное давление. Вазопрессин — это октапептид циклического строения с боковойцепью:

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся вщитовидной железе — тиреоглобулины, молекулярная масса которых около600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии железынарушается обмен веществ.

Другая функция белков — защитная. На ее основесоздана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторнойфункцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.

Следует упомянуть и о существовании  белковых веществ, тормозящих действиеферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии сэтими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью иличастично. Многие белки — ингибиторы ферментов — выделены в чистом виде и хорошоизучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто ониотносятся к сложным белкам — гликопротеидам, вторым компонентом которыхявляется углевод.

Если белки классифицировать только по их функциям, тотакую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новыеисследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков сновыми функциями. Среди них уникальные вещества — нейропептиды (ответственныеза жизненно важные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).      

Биологические катализаторы.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химическихреакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т.е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека иживотных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией истроительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как вконсервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе вприсутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живоморганизме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологическихкатализаторов — ферментов.

Ферменты — это специфические белки, входящие в состав всехклеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. Оферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в ПетербургеК.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахаридкрахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахарна моносахариды — глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования вферментологии. Хотя на практике применение ферментативных процессов былоизвестно с незапамятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).           

В разных изданиях применяются два понятия:«ферменты» и «энзимы». Эти названия идентичны. Ониобозначают одно и тоже — биологические катализаторы. Первое слово переводитсякак «закваска», второе — «в дрожжах».

Долгое время не представляли, что же происходит вдрожжах, какая сила, присутствующая в них, заставляет вещества разрушаться ипревращаться в более простые. Только после изобретения микроскопа былоустановлено, что дрожжи — это скопление большого количества микроорганизмов,которые используют сахар в качестве своего основного питательного вещества.Иными словами, каждая дрожжевая клетка «начинена» ферментамиспособными разлагать сахар. Но в то же время были известны и другиебиологические катализаторы, не заключенные в живую клетку, а свободно«обитающие» вне ее. Например, они были найдены в составе желудочныхсоков, клеточных экстрактов. В связи с этим в прошлом различали два типакатализаторов: считалось, что собственно ферменты неотделимы от клетки и вне еене могут функционировать, т.е. они «организованы». А«неорганизованные» катализаторы, которые могут работать вне клетки,называли энзимами. Такое противопоставление «живых» ферментов и«неживых» энзимов объяснялось влиянием виталистов, борьбой идеализмаи материализма в естествознании. Точки зрения ученых разделились.Основоположник микробиологии Л. Пастер утверждал, что деятельность ферментовопределяется жизнью клетки. Если клетку разрушить, то прекратиться и действиефермента. Химики во главе с Ю. Лбихом развивали чисто химическую теориюброжения, доказывая, что активность ферментов не зависит от существованияклетки.

В 1871 г. русский врач М.М. Манассеина разрушиладрожжевые клетки, растирая их речным песком. Клеточный сок, отделенный отостатков клеток, сохранял свою способность сбраживать сахар. Через четвертьвека немецкий ученый Э. Бухнер получил бесклеточный сок прессованием живыхдрожжей под давлением до 5*10 Па. Этот сок, подобно живым дрожжам, сбраживалсахар с образованием спирта и оксида углерода (IV):

Работы А.Н. Лебедева по исследованию дрожжевых клеток итруды других ученых положили конец виталистическим представления в теориибиологического катализа, а термины «фермент» и «энзим»стали применять как равнозначные.

В наши дни ферментология — это самостоятельная наука.Выделено и изучено около 2 тыс. ферментов.

Белки играют важней­шую роль вжизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулыперевариваются до аминокислот, которые, будучихорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани иклетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей,часть—на синтез гормонов, ферментов и другихбиологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические(фермен­ты), регуляторные (гормоны), транспорт­ные(гемоглобин, церулоплазмини др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки — важнейшие компоненты пищичеловека и корма животных. Совокупностьнепрерывно протекающих химических превращений белков зани­мает ведущее место вобмене веществ орга­низмов. Скоростьобновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, атакже его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношениемнезаменимых аминокислот

Белки растений беднее белковживотного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­нолизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставунаиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходитк тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культурнаправлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественноеодной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условийферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Этосвойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность,т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферментыявляются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит кденатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакцияускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативныхреакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферментынаходятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическимиего примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существованиенеактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсинвырабатывался сразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенкужелудка, т. е. желудок «переваривал» сам себя.

Когда в пищеварительном тракте или в эксперименте белкирасщепляются на более простые соединения, то через ряд промежуточных стадий(альбумоз и пептонов) они расщепляются на полипептиды и, наконец, нааминокислоты. Аминокислоты в отличие от белков легко всасываются и усваиваютсяорганизмом. Они используются организмом для образования собственногоспецифического белка. Если же вследствие избыточного поступления аминокислот ихрасщепление в тканях продолжается, то они окисляются до углекислого газа и воды.

Большинство белков растворяется в воде. Молекулы белков всилу их больших размеров почти не проходят через поры животных или растительныхмембран. При нагревании водные растворы белков свертываются. Есть белки(например, желатина), которые растворяются в воде только при нагревании.

При поглощении пища сначала попадает в ротовую полость, азатем по пищеводу в желудок. Чистый желудочный сок бесцветен, имеет кислуюреакцию. Кислая реакция зависит от наличия соляной кислоты, концентрациякоторой составляет 0,5%.

Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, чтосвязано с наличием в нем ферментов. Он содержит пепсин — фермент, расщепляющийбелок. Под влиянием пепсина белки расщепляются на пептоны и альбумозы. Железамижелудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму привоздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде ипри попадании в щелочную среду становится не гативным.

Пища, поступив в желудок, более или менее длительноевремя задерживается в нем — от 3 до 10 часов. Срок пребывания пищи в желудкезависит от ее характера и физического состояния — жидкая она или твердая. Водапокидает желудок немедленно после поступления. Пища, содержащая большееколичество белков, задерживается в желудке дольше, чем углеводная; еще дольшеостается в желудке жирная пища. Передвижение пищи происходит благодарясокращению желудка, что способствует переходу в пилорическую часть, а затем вдвенадцатиперстную кишку уже значительно переваренной пищевой кашицы.

Пищевая кашица, поступившая в двенадцатиперстную кишку,подвергается дальнейшему перевариванию. Здесь на пищевую кашицу изливается соккишечных желез, которыми усеяна слизистая оболочка кишки, а также сокподжелудочной железы и желчь. Под влиянием этих соков пищевые вещества — белки,жиры и углеводы — подвергаются дальнейшему расщеплению и доводятся до такогосостояния, когда могут всосаться в кровь и лимфу.

Поджелудочный сок бесцветен и имеет щелочную реакцию. Онсодержит ферменты, расщепляющие белки, углеводы и жиры.

Одним из основных ферментов является трипсин,находящийся в соке поджелудочной железы в недеятельном состоянии в видетрипсиногена. Трипсиноген не может расщеплять белки, если не будет переведен вактивное состояние, т.е. в трипсин. Трипсиноген переходит в трипсин присоприкосновении с кишечным соком под влиянием находящегося в кишечном сокевещества энтерокиназы. Энтерокиназа образуется в слизистой оболочкекишечника. В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается, так какпепсин действует только в кислой среде. Дальнейшее переваривание белковпродолжается уже под влиянием трипсина.

Трипсин очень активен в щелочной среде. Его действиепродолжается и в кислой среде, но активность падает. Трипсин действует на белкии расщепляет их до аминокислот; он также расщепляет образовавшиеся в желудкепептоны и альбумозы до аминокислот.

В тонких кишках заканчивается переработка пищевыхвеществ, начавшаяся в желудке и двенадцатиперстной кишке. В желудке идвенадцатиперстной кишке белки, жиры и углеводы расщепляются почти полностью,только часть их остается не переваренной. В тонких кишках под влияниемкишечного сока происходит окончательное расщепление всех пищевых веществ ивсасывание продуктов расщепления. Продукты расщепления попадают в кровь. Этопроисходит через капилляры, каждый из которых подходит к ворсинке,расположенной на стенке тонких кишок.

<span Century Gothic",«sans-serif»;mso-ansi-language:RU;mso-bidi-font-weight: normal">КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на двебольшие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кисломводном растворе получают только а-аминокислоты.Гидролиз протеидов дает кроме амино­кислот и вещества небелковой природы (углеводы,нуклеиновые кислоты и др.); это соединениябелковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбуминыхорошо растворяются в воде. Встречаютсяв моло­ке, яичном белке и крови.

Глобулиныв воде не растворяются, но растворимы в разбавлен­ныхрастворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белокмиозин.

Глутелинырастворяются только вразбавленных растворах ще­лочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины—нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи исоединительных тканей колла­ген, белок натурального шелка фиброин.

Протеидыпостроены из протеинов,соединенных с молекулами другого типа (простетическимигруппами).

Фосфопротеидысодержат молекулы фосфорнойкислоты, свя­занные в виде сложного эфира у гидроксильнойгруппы аминокисло­ты серина. К ним относитсявителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеидысодержат остатки углеводов. Онивходят в сос­тав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеидысодержат молекулу окрашенноговещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчиккислорода, окраши­вающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды—протеины, связанные снуклеиновыми кис­лотами. Они представляют собой очень важные с биологическойточ­ки зрения белки—составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являютсяважнейшей составной частью виру­сов — возбудителей многих болезней.

При соединении двух или нескольких аминокислот образуетсяболее сложное соединение — полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют ещеболее сложные и крупные частицы и в итоге — сложную молекулу белка.

<span Century Gothic",«sans-serif»;mso-ansi-language: RU">ОБМЕН БЕЛКОВ

 

После расщепления белков в пищеварительном трактеобразовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается такженезначительное количество полипептидов — соединений, состоящих из несколькихаминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок,который образуется в клетках человеческого организма, отличается отпотребленного белка и характерен для человеческого организма.

Образование нового белка в организме человека и животныхидет беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови,кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки.Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белкипоступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению нааминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белокнепосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческиморганизмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белкаорганизм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями.При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть припараличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевымивеществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.

Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущегоему белка, необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.

Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценностьдля организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другимиили синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть инезаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковыйобмен в организме нарушается.

Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белкахсодержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других — незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях.

Белки, в состав которых входят все необходимые организмуаминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимыхаминокислот, являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, таккак из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки.Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценнымибелками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимыеаминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организманеобходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценныхбелков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.

Поступление полноценных белков с пищей крайне важно длярастущего организма, так как в организме ребенка не только происходитвосстановление отмирающих клеток, как у взрослых, но и в большом количествесоздаются новые клетки.

Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки,которые в сумме обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важна нетолько биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество.При недостаточном количестве белков нормальный рост организмаприостанавливается или задерживается, так как потребности в белке непокрываются из-за его недостаточного поступления.

К полноценным белкам относятся преимущественно белкиживотного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам.Неполноценные белки — преимущественно растительного происхождения. Однаконекоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Изживотных белков особенно большую ценность для организма представляют белкимяса, яиц, молока и др.

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">Списоклитературы

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">

<span DS Note";mso-ansi-language:RU">

1.<span Times New Roman""> 

Энциклопедия «Кругосвет» стр.217-225

2.<span Times New Roman""> 

Энциклопедия «Фрегат» стр.321-329