Реферат: Белки

Реферат по химии

Тема: Белки.

Выполнила ученица 11 Бкласса

Средней школы №84

Ярославль2004

Оглавление.

1.

Оглавление…………………………………………………………2

2.

Введение……………………………………………………………3

3.

Строение белков……………………………………………………5

4.

Классификация белков…………………………………………….8

5.

Физические свойства ……………………………………………..11

6.

Химические свойства

1)Гидратация……………………………………………………12

2)Денатурация…………………………………………………..13

3)Пенообразование……………………………………………..14

4)Горение………………………………………………………..14

5)Цветные реакции……………………………...……………...14

6)Амфотерные свойства………………………………………..14

7)Гидролиз………………………………………………………15

7. Значение белков

1)Белки-ферменты……………………………………………..16

2)Белки-гормоны……………………………………………….17

3)Белки-средства защиты……………………………………...18

4)Роль белков для человека……………………………………19

8.Приложение…………………………………………………………21

9. Список используемой литературы………………………………..30
БЕЛКИ.

Белками, или белковыми веществаминазывают высокомолекулярные (молеку- лярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле-кулы которых построены из остатковаминокислот, соединенных амидной (пепти- дной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протоc» — первый, важный). Число остатковаминокислот в молекуле белка оченьсильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей,присущей ему последовательнос- тью расположения аминокислотных остатков. Белокможно рассматривать как слож- ныйполимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особоважную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иныхформ белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растениясинтезируют белки (и их составные части a

-аминокислоты) из углекислого газа СО2и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков(азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихсяв почве.

Белки выполняют разнообразные биологические функции:пластическая, транс- портная, защитная, энергетическая,каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.(см.таблицу№5). Белки,поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется конечномсчете до a

-аминокислот. Наш организм устроен так, что часть a-амино- кислот–незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослогочеловека их всего 8, для детей 10. А вот остальные– заменимые аминокис- лотыорганизм синтезирует сам — был бы в достатке азот, без которого ни один белокне может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

Белки выполняют функциюбиокатализаторов-ферментов, регулирующих скорость и направление химическихреакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функциироста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц иосуществляют мышечное сокращение.

Белок представляет собойполипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

СТРОЕНИЕ

БЕЛКОВ.

В пространственномстроении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков) R — в молекулах аминокислот. Неполярныерадикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливаютгидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующиеионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка ихарактеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенныерадикалы (например, содержащие спиртовые OH-группы, амидные группы) могутрасполагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Ониучаствуют в образова- нии водородных связей.

В молекулах белка a

-аминокислотсвязаны между собой пептидными(–CO–NH–) связями:

Построенные таким образомполипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть вотдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (–S–S–)связями, или, как их частоназывают, дисульфидными мостиками.

Большуюроль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи,а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентамимолекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность иобеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ,их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51–53;кислорода– 21,5–23,5; азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5.Некоторые белки содер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другиеэлементы.

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом истроением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепиориентируются. Различают четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка — последовательностьаминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоятьиз одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержитразличное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично,но не все из них существуют в природе.

2.Вторичнаяструктура белка— способскручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи междуводородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которыеразделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладаетбольшая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи.В одном витке спирали обычно со- держится 3,6 аминокислотных остатка, шагспирали – 0,544 нм.

3.Третичнаяструктура белка — реальная трехмерная конфигурация закрученной спиралиполипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Тре- тичнаяструктура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковоймолекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных свя- зей,большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру«упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибр- илллярные,или нитевидные, белки.

Дляглобулярных белков более характерна a

-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеетсферическую форму. Они растворяют- ся в воде и солевых растворах с образованиемколлоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относитсяк глобулярным белкам.

Дляфибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст-воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующиефункции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способаупаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белкимускульной ткани(миозин), кератин(роговая ткань).

4.Четвертичная структура белка — относится к макромолекулам, в состав кото- рых входитнесколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бойковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями.Примером может служить макромолекула гемоглобина.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуетнесколько классификаций белков. В их основе лежат разные призна- ки:

·

степеньсложности (простые и сложные);

·

формамолекулы (глобулярные и фибриллярные белки);

·

растворимостьв отдельных растворителях;

·

выполняемая функция.

По составу белки делят на простые,состоящие только из аминокислотных остат- ков (протеины), и сложные (протеиды).Сложные могут включать ионы металла (ме- таллопротеиды) или пигмент(хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины),нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остатокфосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гли- копротеины) или нуклеиновойкислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеиныможно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины.Они растворимы в воде, свёртываютсяпри нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей.Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровянойсыворотки, альбумин мускуль- ной ткани, молочный альбумин.

Глобулины.Они нерастворимы в воде, норастворяются в очень слабых раство- рах солей. Примерами глобулинов могутслужить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани,глобулин белка куриного яйца.

Гистоны.Белки основного характера. Находятсяв виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины.Не содержат серы, обладаютсравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли;содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины.Находятся в зернах различных хлебныхзлаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте.Представителем этих бел- ов может служить глиадин, составляющий главную частьклейковины.

Склеропротеины.Нерастворимые белки, которыесоставляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и всоединительной ткани. К ним относятся кератин,коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частьюволос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическомусоставу кератин богат серой

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живыхорганизмах. Из коллагенов сос- тоит соединительная ткань; они находятся вхрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ(фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входитв состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить нанесколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Ониимеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидовявляется казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотнымхарактером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеинрастворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеинаназываются казеинатами.

Принагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина онвыделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокиса- нии.Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится вжелтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. Приосторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды.Под этим названием известныпротеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами.Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяныхшариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин,который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается вгемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Ониграет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобинкровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание ворганизме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмойкрови осуществляет регуляцию величины pHкрови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды.Некоторыебелки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов иобусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительнобольшом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени,железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичномбелке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков свеществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной иуксусной кислот.

ФИЗИЧЕСКИЕСВОЙСТВА

Белки – амфотерныеэлектролиты. При определенном значении pHсреды число положительных иотрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразноестроение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко раство- римые вводе. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действиюагентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид ни-тей,достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариковдиаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).

ХИМИЧЕСКИЕСВОЙСТВА

1.Гидратация.

Процесс гидратацииозначает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства:набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается егочастичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулыгидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулыводы, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулыгидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес-кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходитразрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся,образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при ихобезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вогоспирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pHсреды макромолекула белка становитсязаряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

При ограниченномнабухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы,называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью,определенной механической прочностью, способны сохранять свою фор- му.Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример,белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильныесвойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности.Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма–полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина,выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность,главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль прихранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают вхлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок,концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации подвлиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действияхимических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной,третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичнаяструктура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяютсяфизические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации,теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы,происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторыхгрупп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а,следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологииособое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степенькоторой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимопомнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья, полуфабрикатов,а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурациииграют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба,получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться имеханическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком).К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона).Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

3.Пенообразование.

Процесспенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированныесистемы «жидкость–газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белокявляется пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации, нои от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются вкондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, аэто влияет на его вкусовые свойства.

4.Горение.

Белки горят собразованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ.Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

5.Цветные реакции.

·

Ксантопротеиновая–происходитвзаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка сконцентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтойокраски;

·

Биуретовая– происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфатамеди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+и полипептидами. Реакциясопровождается появлением фиолетово–синей окраски.;

·

принагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок,который содержит серу.

6.Амфотерные свойства

В белках содержатсякарбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона –соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат:

H2N–CH–COOH+NaOH H2O+H2N–CH–COONa

│ │

R R

При действии же кислот онстановится катионом, образуя синтонин:

H2N–CH–COOH+HCI<img src="/cache/referats/18440/image002.gif" v:shapes="_x0000_i1025"> H2N–CH–COOHCI

| |

R R

7.Гидролиз белков.

Реакция гидролиза идет с образованиемаминокислот. В общем виде ее можно запи- сать так:

O H O O O

|| | || H+

<img src="/cache/referats/18440/image005.gif" v:shapes="_x0000_s1072"><img src="/cache/referats/18440/image006.gif" v:shapes="_x0000_s1066"> –NH–CH–C–N–CH–C– +2nH2O nH2N–CH–C +nH2N–CH–C

| | | |

R1 R2 R1 OH R2 OH

<img src="/cache/referats/18440/image007.gif" v:shapes="_x0000_s1155"><img src="/cache/referats/18440/image008.gif" v:shapes="_x0000_s1149"> n

полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2

ЗНАЧЕНИЕБЕЛКОВ.

БЕЛКИ–ФЕРМЕНТЫ.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотнибиохимических реакций. Быстрое протекание этих реакций обеспечиваютбиологические катализаторы, или ускорители реакций,– ферменты. Известно болеетысячи разных ферментов. Все они белки.

Каждый ферментобеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Напри- мер, жиры впищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специ- альнымферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или набелки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, недействует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от несколь- кихтысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакцийферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веще- ствами,ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работунаилучшим образом только при оптимальной тем- пературе (например, у человека итеплокровных животных при 37°C) и определен- ной концентрации ионов водорода в среде.

Процессрасщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разде- лен наряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группатаких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

БЕЛКИ–ГОРМРНЫ.

Гормоны–регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов (но не все) животных ичеловека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочнойжелезы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепле- ние илизапасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапли- ваетсяв крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить –ониголодают. Именно в этом причина развития диабета – болезни, вызываемой не- достаткоминсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую функцию орга- низме, управляяактивностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другоеорганическое вещество–гликоген, и ряд других ферментов.

БЕЛКИ–СРЕДСТВАЗАЩИТЫ.

На попадание бактерий или вирусов вкровь животных и человека организм реа- гирует выработкой специальных защитныхбелков–антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белкамивозбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждыйчужеродный белок организм вырабатывает спе- циальные «антибелки» – антитела. Механизм сопротивления возбудителямзаболе- ваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови,имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые захватываютчужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинствеслучаев и унич- тожение вновь возникающих раковых клеток. Чтобы предупредитьзаболевание, лю- дям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы(вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клеткиорганизма произ- водить антитела против этих возбудителей. Если через некотороевремя болезнет- ворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встреча-ют прочный защитный барьер из антител.

РОЛЬ БЕЛКОВ ДЛЯ ЧЕЛОВЕКА.

Белки,распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источникомэнергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущербадля организма компенсирована энергиейраспада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животныхне может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опытпоказывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов изпитания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течениенескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, апродолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Всеэто имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

Какое жеколичество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение егоздоровья и работоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человекасоставляет около <st1:metricconverter ProductID=«23 граммов» w:st=«on»>23 граммов</st1:metricconverter> белка. Но азотистое равновесие устанавливаетсяпри приеме более высоких количеств белка в пище, чем того требует такназываемый «коэффициент изнашивания». В среднем азотистое равновесиеустанавливается у человека при потреблении 30-<st1:metricconverter ProductID=«45 граммов» w:st=«on»>45 граммов</st1:metricconverter> белка всутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать азотистоеравновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические потребностиорганизма, получил название «физиологического минимума белка». Азотистоеравновесие у человека и животных, таким образом, возможно, получить при приемес пищей белка в количестве примерно вдвое большем, чем это необходимо по«коэффициенту изнашивания».

Ученыепришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при тратеэнергии в 1500 ккал не менее <st1:metricconverter ProductID=«100 грамм» w:st=«on»>100 грамм</st1:metricconverter>, а в жарком климате – не менее <st1:metricconverter ProductID=«120 грамм» w:st=«on»>120 грамм</st1:metricconverter> белка. Этинормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностьюмеханизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть прифизическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно <st1:metricconverter ProductID=«10 грамм» w:st=«on»>10 грамм</st1:metricconverter> белка на каждые500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккалтребуется 130-<st1:metricconverter ProductID=«150 грамм» w:st=«on»>150 грамм</st1:metricconverter>белка в сутки.

Растущийорганизм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белкадля детей приведены в следующей таблице:

Дляудовлетворения потребностей организма существенным является не толькоколичество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг отдруга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотногосостава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этомсмысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическаяценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки,находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех илииных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людейпозволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемьнезаменимых аминокислот и источники азота.

Ноустановленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являютсяпостоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причемнеравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических илипатологических состояниях.Если пища, состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки сразличным составом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из несколькихпродуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом,соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание белков вразных продуктах.

Списокиспользуемой литературы:

1.

2.

: просвещение,2002

3.

Габриелян О. С. Химия 10 класс.— М.:Дрофа, 2001

4.

Габриелян О. С. Химия 11 класс.— М.: Дрофа, 2002

5.

Хомченко Г. П. Химия для поступающихв вузы.— М.: Высшая школа,1985

ПРИЛОЖЕНИЕ.

Первичная структура белка.