Реферат: Гистогенез, морфо-функциональные и гисто-химические особенности мышечной ткани. Механизм мышечного сокращения

Введение

Мышечными тканями (textusmuscularis) называютткани, различные по строению и происхождению, но сходные по способности квыраженным сокращениям. Они обеспечивают перемещения в пространстве организма вцелом, его частей и движение органов внутри организма (сердце, язык, кишечник идр.).

Свойством изменения формыобладают клетки многих тканей, но в мышечных тканях эта способность становитсяглавной функцией.

Основные морфологические признаки элементов мышечныхтканей – удлиненная форма, наличие продольно расположенных миофибрилл имиофиламентов – специальных органелл, обеспечивающих сократимость, расположениемитохондрий рядом с сократительными элементами, наличие включений гликогена,липидов и миоглобина.

Специальные сократительные органеллы – миофиламентыили миофибриллы обеспечивают сокращение, которое возникает при взаимодействии вних двух основных фибриллярных белков – актина и миозина при обязательномучастии ионов кальция. Митохондрии обеспечивают эти процессы энергией. Запасисточников энергии образуют гликоген и липиды. Миоглобин – белок,обеспечивающий связывание кислорода и создание его запаса на момент сокращениямышцы, когда сдавливаются кровеносные сосуды (поступление кислорода при этомрезко падает).

Классификация. В основуклассификации мышечных тканей положены два принципа – морфофункциональный игистогенетический. В соответствии с морфофункциональным принципом, взависимости от структуры органелл сокращения, мышечные ткани подразделяют надве подгруппы.

Перваяподгруппа – поперечнополосатые(исчерченные) мышечные ткани (textusmuscularis striatus). В цитоплазме их элементов миозиновые филаментыпостоянно полимеризованы, образуют с актиновыми нитями постоянно существующиемиофибриллы. Последние организованы в характерные комплексы – с а р к о м е ры. В соседних миофибриллах структурные субъединицы саркомеров расположены наодинаковом уровне и создают поперечную исчерченность. Исчерченные мышечныеткани сокращаются быстрее, чем гладкие.

Втораяподгруппа – гладкие (неисчерченные) мышечныеткани (textus muscularis nonstriatus). Этиткани характеризуются тем, что вне сокращения миозиновые филаментыдеполимеризованы. В присутствии ионов кальция они полимеризуются и вступают вовзаимодействие с филаментами актина. Образующиеся при этом миофибриллы не имеютпоперечной исчерченности: при специальных окрасках они представлены равномерноокрашенными по всей длине (гладкими) нитями.

В соответствии с гистогенетическим принципом взависимости от источников развития (эмбриональных зачатков) мышечные тканиподразделяются на 5 типов: мезенхимные (из десмального зачатка в составемезенхимы), эпидермальные (из кожной эктодермы и из прехордальной пластинки),нейральные (из нервной трубки), целомические (из миоэпикардиальной пластинкивисцерального листка сомита) и соматические (миотомные).

Первые три типа относятся к подгруппе гладкихмышечных тканей, четвертый и пятый – к подгруппе поперечнополосатых.

Поперечнополосатыемышечные ткани

Имеется две основные разновидностипоперечнополосатых (исчерченных) тканей – скелетная и сердечная.

Скелетная мышечная ткань

Гистогенез.Источником развития элементов скелетной (соматической) поперечнополосатоймышечной ткани (textus muscularis striatussceletalis) являются клетки миотомов – миобласты. Одни из них дифференцируются на месте и участвуют вобразовании так называемых аутохтонных мышц. Другие клетки мигрируют измиотомов в мезенхиму. Они уже детерминированы, хотя внешне не отличаются отдругих клеток мезенхимы. Их дифференцировка продолжается в местах закладкидругих мышц тела. В ходе дифференцировки возникают две клеточные линии. Клеткиодной из линий сливаются, образуя удлиненные симпласты – мышечные трубочки (миотубы). В них происходит дифференцировкаспециальных органелл – миофибрилл. В это время в миотубах отмечается хорошоразвитая гранулярная эндоплазматическая сеть. Миофибриллы сначала располагаютсяпод плазмолеммой, а затем заполняют большую часть миотубы. Ядра, напротив, изцентральных отделов смещаются к периферии. Клеточные центры и микротрубочки приэтом полностью исчезают. Гранулярная эндоплазматическая сеть редуцируется взначительной степени. Такие дефинитивные структуры называют миосимпластами.

Клеткидругой линии остаются самостоятельными и дифференцируются в миосателлитоциты(миосателлиты). Эти клетки располагаются на поверхности миосимпластов.

Строение. Основнойструктурной единицей скелетной мышечной ткани является мышечное волокно,состоящее из миосимпласта и миосателлитоцитов, покрытых общей базальноймембраной (рис.1 I, II).

<img src="/cache/referats/8251/image004.gif" v:shapes="_x0000_s1026 _x0000_s1027 _x0000_s1030">
Длинавсего волокна может измеряться сантиметрами при толщине 50 – 100 мкм. Комплекс,состоящий из плазмолеммы миосимпласта и базальной мембраны, называютсарколеммой.

Строение миосимпласта. Миосимпласт имеет множество продолговатыхядер, расположенных непосредственно под сарколеммой. Их количество в одномсимпласте может достигать нескольких десятков тысяч. У полюсов ядеррасполагаются органеллы общего значения – аппарат Гольджи и небольшие фрагментыгранулярной эндоплазматической сети. Миофибриллы заполняют основную частьмиосимпласта и расположены продольно.

<img src="/cache/referats/8251/image006.gif" v:shapes="_x0000_s1031">
Саркомер– структурная единица миофибриллы. Каждая миофибрилла имеет поперечные темные исветлые диски, имеющие неодинаковое лучепреломление (анизотропные А-диски иизотропные I-диски).Каждая миофибрилла окружена продольно расположенными и анастомозирующими междусобой петлями агранулярной эндоплазматической сети – саркоплазматической сети.Соседние саркомеры имеют общую пограничную структуру – Z-линию (рис. 2).

Она построена в виде сети из белковых фибриллярныхмолекул, среди которых существенную роль играет a-актинин. С этой сетью связаны концы актиновыхфиламентов. От соседних Z-линийактиновые филаменты направляются к центру саркомера, но не доходят до егосередины. Филаменты актина объединены с Z-линией и нитями миозина фибриллярными нерастяжимымимолекулами небулина. Посередине темного диска саркомера располагается сеть,построенная из миомезина. Она образует в сечении М-линию. В узлах этой М-линиизакреплены концы миозиновых филаментов. Другие их концы направляются в сторону Z-линий и располагаются между филаментами актина, но досамих Z-линий тоже не доходят. Вместе стем эти концы фиксированы по отношению к Z-линиям растяжимыми гигантскими белковыми молекулами титина.

Молекулы миозина имеют длинный хвост и на одном изего концов две головки. При повышении концентрации ионов кальция в областиприсоединения головок (шарнирный участок) молекула изменяет свою конфигурацию.При этом (поскольку между миозиновыми филаментами расположены актиновые) головкимиозина связываются с актином (при участии вспомогательных белков –тропомиозина и тропонина). Затем головка миозина наклоняется и тянет за собойактиновую молекулу в сторону М-линии. Z-линии сближаются, саркомер укорачивается.

Альфа-актининовыесети Z-линий соседних миофибрилл связаныдруг с другом промежуточными филаментами. Они подходят к внутренней поверхностиплазмолеммы и закрепляются в кортикальном слое цитоплазмы, так что саркомерывсех миофибрилл располагаются на одном уровне. Это и создает при наблюдении вмикроскоп впечатление поперечной исчерченности всего волокна.

Типы мышечных волокон. Разныемышцы (как органы) функционируют в неодинаковых биомеханических условиях.Поэтому и мышечные волокна в составе разных мышц обладают разной силой, скоростьюи длительностью сокращения, а также утомляемостью. Ферменты в них обладаютразной активностью и представлены в различных изомерных формах. Заметноразличие в них содержания дыхательных ферментов – гликолитических иокислительных.

Посоотношению миофибрилл, митохондрий и миоглобина различают белые, красные и промежуточныеволокна. По функциональным особенностям мышечные волокна подразделяют на быстрые, медленные и промежуточные. Наиболее заметно мышечныеволокна различаются особенностями молекулярной организации миозина. Средиразличных его изоформ существуют две основных – «быстрая» и «медленная». Припостановке гистохимических реакций их различают по АТФазной активности. С этимисвойствами коррелирует и активность дыхательных ферментов. Обычно в быстрыхволокнах преобладают гликолитические процессы, они более богаты гликогеном, вних меньше миоглобина, поэтому их называют также белыми. В медленных волокнах,напротив, выше активность окислительных ферментов, они богаче миоглобином,выглядят более красными.

Если по активности АТФазымышечные волокна различаются довольно резко, то степень активности дыхательныхферментов варьирует весьма значительно, поэтому наряду с белыми и краснымисуществуют и промежуточные волокна. В мышечной ткани разные волокна часторасположены мозаично.

Сердечная мышечная ткань

Гистогенези виды клеток. Источники развития сердечной поперечнополосатой мышечнойткани (textus muscularis striatus cardiacus) – симметричные участкивисцерального листка спланхнотома в шейной части зародыша – миоэпикардиальные пластинки. Из нихдифференцируются также клетки мезотелия эпикарда. В ходе гистогенеза возникает5 видов кардиомиоцитов – рабочие (сократительные), синусные (пейсмекерные),переходные, проводящие, а также секреторные.

Рабочие (сократительные)кардиомиоцитыобразуют свои цепочки. Именно они, укорачиваясь,обеспечивают силу сокращения всей сердечной мышцы. Рабочие кардиомиоцитыспособны передавать управляющие сигналы друг другу. Синусные (пейсмекерные) кардиомиоциты способны автоматически вопределенном ритме сменять состояние сокращения на состояние расслабления.Именно они воспринимают управляющие сигналы от нервных волокон, в ответ, на чтоизменяют ритм сократительной деятельности. Синусные (пейсмекерные)кардиомиоциты передают управляющие сигналы переходным кардиомиоцитам, апоследние – проводящим. Проводящиекардиомиоциты образуют цепочки клеток, соединенных своими концами. Перваяклетка в цепочке воспринимает управляющие сигналы от синусных кардиомиоцитов ипередает их далее – другим проводящим кардиомиоцитам. Клетки, замыкающиецепочку, передают сигнал через переходные кардиомиоциты рабочим. Секреторные кардиомиоциты выполняютособую функцию. Они вырабатывают натрийуретический фактор (гормон), участвующийв процессах регуляции мочеобразования и в некоторых других процессах. Всекардиомиоциты покрыты базальной мембраной.

Гладкие мышечные ткани

Различаюттри группы гладких (неисчерченных) мышечных тканей (textus muscularis nonstriatus) – мезенхимные,эпидермальные и нейральные.

Мышечная ткань мезенхимного происхождения

Гистогенез. Стволовыеклетки и клетки-предшественники в гладкой мышечной ткани на этапахэмбрионального развития пока точно не отождествлены. По-видимому, ониродственны механоцитам тканей внутренней среды. Вероятно, в мезенхиме онимигрируют к местам закладки органов, будучи уже детерминированными.Дифференцируясь, они синтезируют компоненты матрикса и коллагена базальноймембраны, а также эластина. У дефинитивных клеток (миоцитов) синтетическаяспособность снижена, но не исчезает полностью.

Строение клеток. Гладкиймиоцит – веретеновидная клетка длиной 20 – 500 мкм, шириной 5 – 8 мкм (рис.3).

<img src="/cache/referats/8251/image008.gif" align=«left» hspace=«12» v:shapes="_x0000_s1032">Ядропалочковидное, находится в ее центральной части. Когда миоцит сокращается, егоядро изгибается и даже закручивается. Органеллы общего значения, среди которыхмного митохондрий, сосредоточены около полюсов ядра (в эндоплазме). АппаратГольджи и гранулярная эндоплазматическая сеть развиты слабо, чтосвидетельствует о малой активности синтетических функций. Рибосомы в большинствесвоем расположены свободно.

Миоциты объединяются впучки, между которыми располагаются тонкие прослойки соединительной ткани. Вэти прослойки вплетаются ретикулярные и эластические волокна, окружающиемиоциты. В прослойках проходят кровеносные сосуды и нервные волокна. Терминалипоследних оканчиваются не непосредственно на миоцитах, а между ними. Поэтомупосле поступления нервного импульса медиатор распространяется диффузно,возбуждая сразу многие клетки. Гладкая мышечная ткань мезенхимногопроисхождения представлена главным образом в стенках кровеносных сосудов имногих трубчатых внутренних органов, а также образует отдельные мелкие мышцы(цилиарные).

Гладкая мышечная ткань в составе конкретных органовимеет неодинаковые функциональные свойства. Это обусловлено тем, что наповерхности органов имеются разные рецепторы к конкретным биологически активнымвеществам. Поэтому и на многие лекарственные препараты их реакция неодинакова.Возможно, разные функциональные свойства тканей связаны и с конкретноймолекулярной организацией актиновых филаментов.

Мышечная ткань эпидермального происхождения

<img src="/cache/referats/8251/image012.gif" v:shapes="_x0000_s1035">
Миоэпителиальные клетки развиваются из эпидермального зачатка.

Онивстречаются в потовых, молочных, слюнных и слезных железах и имеют общихпредшественников с их секреторными клетками. Миоэпителиальные клеткинепосредственно прилежат к собственно эпителиальным и имеют общую с нимибазальную мембрану. При регенерации те и другие клетки тоже восстанавливаютсяиз общих малодифференцированных предшественников. Большинство миоэпителиальныхклеток имеют звездчатую форму. Эти клетки нередко называют корзинчатыми: ихотростки охватывают концевые отделы и мелкие протоки желез (рис.4). В телеклетки располагаются ядро и органеллы общего значения, а в отростках –сократительный аппарат, организованный, как и в клетках мышечной тканимезенхимного типа.

Мышечная ткань нейрального происхождения

Миоциты этой тканиразвиваются из клеток нейрального зачатка в составе внутренней стенки глазногобокала. Тела этих клеток располагаются в эпителии задней поверхности радужки.Каждая из них имеет отросток, который направляется в толщу радужки и ложитсяпараллельно ее поверхности. В отростке находится сократительный аппарат, организованныйтак же, как и во всех гладких миоцитах. В зависимости от направления отростков(перпендикулярно или параллельно краю зрачка) миоциты образуют две мышцы –суживающую и расширяющую зрачок.

Сокращение мышц

Теория скольжения нитей

Н.Е. Huxley и A.F. Huxleyнезависимо друг от другав 1954 г. предложили для объяснения механизма мышечногосокращения теорию скольжения нитей. Согласно данной теории, укорочениесаркомера, а, следовательно, и мышечного волокна в момент сокращения происходитблагодаря активному скольжению тонких (актиновых) нитей относительно толстых(миозиновых) нитей. Укорочение заканчивается, когда актиновые филаменты глубоковтягиваются по направлению к центру диска, который определяет границысаркомеров. При расслаблении или растяжении мышцы область взаимногоперекрывания тонких и толстых филаментов сужается.

Скользящее движение миозиновых и актиновыхфиламентов друг относительно друга обусловлено силами, генерируемыми привзаимодействии поперечных мостиков с актиновыми филаментами.

Поперечные мостики должныпоследовательно прикрепиться к актиновому филаменту, развить силу, отойти ивновь прикрепиться в другом месте. Для того чтобы поддерживать активноесокращение, поперечные мостики должны работать асинхронно, т.е. в любой моментвремени часть из них прикреплена к актину, тогда как другие отсоединены. Послеотсоединения поперечный мостик должен вновь прикрепиться к актиновомуфиламенту, но уже дальше, в сторону

Z-пластинок,внося тем самым вклад в активное скольжение вдоль указанного направления.

Один из основных вопросов по поводу функционированияпоперечных мостиков относится к преобразованию химической энергии вмеханическую. Как же все-таки поперечные мостики генерируют силу для скольжениятолстых и тонких филаментов друг относительно друга? По этому поводу высказанряд гипотез. Широкое распространение получила точка зрения, что силагенерируется за счет колебания или вращения миозиновой головки и затемпередается на толстую нить через шейку молекулы миозина. Шейка образуетмостиковый шарнир, расположенный между головкой миозиновой молекулы и толстымфиламентом. В данной гипотезе мостиковый шарнир выступает как соединение междуголовкой миозина и толстым филаментом, которое передает силу, развиваемую привращении головки на актиновом филаменте.

Исследования механических свойств сокращающейсямышцы, проведенные Хаксли и Симмонсом, подтвердили такую точку зрения нафункцию поперечных мостиков. Авторы показали, что основная часть упругогокомпонента мышцы, включенная последовательно с сократительным элементом,находится в самих поперечных мостиках, предположительно в мостиковом шарнире.Они высказали мысль, что упругое растяжение шарнира служит важным моментом впроцессе запасания механической энергии при вращении головки миозина вокруг актиновогофиламента. В соответствии с данной гипотезой вращение генерируется несколькимицентрами миозиновой головки, которые поочередно взаимодействуют с центрами наактиновом филаменте.

Упругость мостикового шарнираспособствует вращению головки без заметных скачкообразных колебаний развиваемойсилы. Растянувшись, мостиковый шарнир будет передавать свое усилие толстомуфиламенту мягко, содействуя активации скольжения филаментов. Один из главныхаргументов-это то, что, по данным Хаксли и Симмонса, последовательносоединенный упругий компонент мышечного волокна пропорционален величиневзаимного перекрывания тонких и толстых филаментов, а следовательно,пропорционален числу присоединенных поперечных мостиков. Авторы такжеустановили, что внезапно возникающее небольшое укорочение сопровождается оченьбыстрым возрастанием развиваемого усилия; они объясняют это лишь поворотомголовок поперечных мостиков, взаимодействующих с актином, в более стабильноеположение.

Роль кальция в процессе сокращения

Данные о роли ионов кальция в сократительной активности мышцнакапливались довольно медленно. Кальций активен в саркоплазме при такой низкой(10-6 М и менее) концентрации, что до открытия кальцийхелатныхреагентов, например ЭДТА и ЭГТА, ее невозможно было поддерживать в экспериментальныхрастворах. Дело в том, что даже в бидистиллированной воде концентрация ионовкальция превышает 10-6 М. Самые первые доказательствафизиологической роли Са2+ представлены в работах Рингера и Бакстона.Авторы обнаружили, что изолированное сердце лягушки прекращает сокращения приотсутствии кальция в омывающем растворе. Так появились раствор Рингера и другиефизиологические солевые растворы.

Камадаи Киносита, а затем Хейлбрун и Вертинский проверяли участие Са2+ врегуляции мышечного сокращения путем введения разных катионов внутрь мышечныхволокон. Из всех изученных ионов только кальций вызывал сокращение приконцентрациях, соизмеримых с концентрациями Са2+ обычно наблюдаемымив живой ткани. Впоследствии было обнаружено, что скелетная мышца не сокращаетсяв ответ на деполяризацию мембраны, если исчерпаны запасы кальция во внутреннихдепо, а подвергнутые предварительной экстракции препараты волокон скелетноймышцы не сокращаются при добавлении АТФ, если отсутствует Са2+.

Количественная зависимость между концентрацией свободного Са2+в саркоплазме и силой мышечного сокращения была установлена сравнительнонедавно. Для проведения анализа удаляли поверхностную мембрану и оголенныемиофибриллы обрабатывали растворами кальция различной концентрации. Силавозрастает от нуля при концентрации кальция около 10-8 М домаксимального значения при концентрации кальция около 5х10-6 М.Данная зависимость между силой и концентрацией Са2+ аналогичназависимости между АТФазной активностью (скоростью гидролиза АТФ)гомогенизированных миофибрилл и концентрацией Са2+. Такое совпадениехарактеристик наводило на мысль, что Са2+ служит кофактором АТФазнойактивности миозина. Но оказалось, что это не так.

АТФазная активность чистого растворамиозина довольно низкая, но сильно возрастает при добавлении очищенного актина.Это указывает на то, что АТФазный центр миозина активируется при связываниимиозина с актином. В интактной мышце активация АТФазного центра миозинаосуществляется при присоединении поперечного мостика к активному филаменту.Эксперименты, проведенные в лаборатории Эбаши, показали, что тропонин итропомиозин, лежащие вдоль актиновой спирали, препятствуют присоединениюмиозиновых поперечных мостиков к актину. Тропонин – единственный белок вактиновых и миозиновых филаментах поперечнополосатых мышц позвоночных животных,имеющий высокое химическое сродство к Са2+. Каждый тропониновыйкомплекс связывает четыре иона кальция. Тропониновые комплексы расположенывдоль актинового филамента через каждые 40 нм, прикрепляясь одновременно кактиновому филаменту и молекуле тропомиозина. В состоянии покоя положениетропомиозина конформационно препятствует соединению головок миозина с актиновымфиламентом. Связывая Са2+, тропонин претерпевает конформационныеизменения, в результате чего молекула тропомиозина смещается и освобождаетдорогу миозиновым поперечным мостикам для прикрепления к актиновым центрам.Следовательно, присоединение Са2+ к тропонину устраняет постоянносуществующее препятствие для взаимодействия поперечных мостиков с актином. Изрезультатов экспериментов, сделан вывод, что ингибирование присоединениямостиков снимается при концентрации свободного Са2+ свыше 10-7М.

Сказанное выше объясняет роль Са2+ в регуляцииактин-миозинового взаимодействия в скелетных и сердечной мышце позвоночныхживотных. В большинстве других мышц роль кальция иная. Есть еще по крайней мередва механизма кальцийзависимой регуляции актин-миозинового взаимодействия. Впоперечнополосатых мышцах большинства беспозвоночных животных кальций инициируетсокращение, присоединяясь к легким полипептидным цепям миозина в головкахпоперечных мостиков. В гладких мышцах позвоночных животных и в немышечномактомиозине сокращение контролируется кальцийзависимым фосфорилированиеммиозиновой головки.

Инактивация поперечных мостиков и расслабление мышцы

В мышце, находящейся в состоянии покоя, внутренняя системаограниченных мембранами компартментов, называемая саркоплазматическим ретикулумом, активно поглощает Са2+.Благодаря этому процессу уровень свободных ионов кальция не поднимается выше 10-7М. При такой концентрации поперечные мостики неактивны, потому что с тропониномсвязывается лишь очень небольшое количество кальция. Таким образом, удаление Са2+из саркоплазмы в ретикулуме заставляет мышцу расслабляться после сокращения.

Поскольку АТФ поставляет энергию для сокращения,напрашивается вывод, что удаление АТФ тоже вызовет расслабление мышцы. Нооказалось, что этого не происходит.

Мышцастановится напряженной и не поддается растяжению при исчерпании всех ее запасовАТФ и фосфагенов. Это состояние известно как трупное окоченение, и обусловлено оно тем, что поперечные мостикине могут отделиться от актиновых филаментов. О том, что для расслабления мышцынужен Мg2+-АТФ,известно со времени проведения первых экспериментов с экстрагированнымиглицерином препаратами мышц. В присутствии Са2+ и Мg2+-АТФглицеринизированная мышца сокращается, а при удалении Са2+ –расслабляется. Расслабление, как и сокращение, происходит только в присутствииМg2+-АТФ. Внормальных условиях, когда мышца обеспечена АТФ, мостики легко отделяются.Затем, если концентрация свободного саркоплазматического Са2+становится ниже уровня, необходимого для процесса присоединения поперечныхмостиков к актиновым филаментам, мышца расслабляется.

Итак,расслабление мышцы зависит от наличия Мg2+-АТФ, необходимого для разрушенияактомиозинового комплекса, и от внутриклеточной концентрации кальция, котораядолжна быть достаточно низкой для предотвращения нового прикрепления мостиков кактиновым филаментам.

Саркоплазматический ретикулум

С чего начинается поступление Са2+ в СР? Еслимембраны СР выделить с помощью фракционирования, они образуют микроскопическиевезикулы диаметром 1 мкм. Везикулы способны поглощать кальций из окружающейсреды. Если к ним добавить щавелевую кислоту, то внутри везикул по мереувеличения в них концентрации Са2+ будет осаждаться оксалат кальция.Это говорит об активном транспорте кальция мембраной ретикулума. Внефракционированной мышечной ткани осадок оксалата кальция можно обнаружить спомощью электронного микроскопа в терминальных цистернах. Способность СР кнакоплению кальция довольно высокая, что обеспечивает поддержание концентрациисвободного Са2+ в саркоплазме расслабленной мышцы ниже 10-7М. Этот уровень Са2+ достаточен для разрушения связи кальция стропонином и предотвращения сокращения. Способность СР поглощать Са2+из миоплазмы зависит от активности молекул кальциевого насоса. На электронныхмикрофотографиях, полученных методом замораживания-скалывания, молекулы насосаплотно прижаты («плечом к плечу») в мембранах, формирующих продольные элементыСР. Как и в других активных транспортных системах, в качестве источника энергиикальциевый насос СР использует АТФ.

Высвобождение кальция саркоплазматическимретикулумом

Как только стало известно, что в СР накапливаются ионыкальция, исследователи начали склоняться к мысли о том, что мышечное сокращениеинициируется Са2+, высвобождаемым в саркоплазму из внутренней средыцистерн СР.

Сокращение активируется кальцием, высвобожденнымиз СР, а поверхностный электрический сигнал, т.е. ПД, поступает в глубокиеобласти мышечного волокна с помощью Т-трубочек. Более того, Т-трубочки образуюттесные контакты с концевыми цистернами саркоплазматического ретикулума. Но какэлектрический сигнал из Т-трубочек передается в СР, давая команду квысвобождению Са2+ в ответ на деполяризацию Т-трубочки, долгое времяоставалось загадкой. Сейчас, кажется, на этот важный вопрос можно ответить.Очевидно, что при деполяризации Т-трубочек сигнал доставляется к концевымцистернам СР посредством внутриклеточных молекул-посредников. Недавниеисследования, проведенные в Калифорнийском университете, показали, чтовысвобождение Са2+ из СР и последующее сокращение одиночногопоперечного волокна могут индуцироваться инозитол-1,4,5- трифосфатом (ИФ3).Это внутриклеточная молекула-посредник, образующаяся при разложении связанногос мембраной фосфатидилинозитола, которая, как известно, стимулируетвысвобождение Са2+ из внутриклеточных хранилищ в некоторых тканях. Вотношении мышц есть сведения, что вещества, блокирующие образование ИФ3,нарушают сопряжение процессов сокращения волокна и деполяризации мембран.Показано, что такими вещества мешают нормальному высвобождению Са2+из СР в ответ на электрическое возбуждение мышцы. И наконец, вещества,блокирующие ферментативное разложение ИФ3, напротив, усиливаютэффективность ИФ3, в инициации сокращения мышечного волокна. Такогорода данные послужили поводом для возникновения гипотезы, утверждающей, чтодеполяризация Т-трубочек вызывает образование ИФ3, а уже затем ИФ3,действует как внутриклеточный посредник, индуцирующий

<img src="/cache/referats/8251/image014.gif" v:shapes="_x0000_s1037">
высвобождение Са2+ из СР(рис.5).

Согласно этой гипотезе, начальная стадиясопряжения процесса «возбуждение – сокращение» сопровождается распространениемвозбуждения по поверхности системы Т-трубочек и представляет собой активациючувствительных к электрическому напряжению ферментов, расположенных на мембранеданных трубочек рядом с концевыми цистернами СР. Эти гипотетические ферменты,по-видимому, столь же чувствительны к изменению электрического поля мембраны,как натриевый канал, и реагируют на это изменение конформационным сдвигом.Вызванный деполяризацией мембраны конформационный сдвиг переводит фермент изнеактивной формы в активную. И уже этот активный фермент прямо или косвенноопределяет образование ИФ3. Затем ИФ3 диффундирует накороткое расстояние и достигает мембраны концевой цистерны СР, где, связавшисьс рецептором, заставляет открываться кальциевые каналы. Ионы кальция,скопившиеся в относительно высокой концентрации в просвете СР, продолжаютвыходить наружу до тех пор, пока не произойдет ферментативное разрушение ИФ3и каналы не закроются. Потом с помощью активного транспорта высвобожденные изСР ионы кальция возвращаются на прежнее место.

Краткое описание процессов сокращения и расслабления

1. Поверхностная мембрана мышечного волокнадеполяризуется под влиянием потенциала действия или (в некоторых мышцах) подвлиянием синаптических потенциалов.

2.Потенциал действия поступает в глубь мышечного волокна по Т-трубочкам.

3. В ответна деполяризацию Т-трубочек сигнал, который, вероятно, опосредуется молекуламиИФ3, распространяется от этих трубочек к концевым цистернамсаркоплазматического ретикулума.

4. Этотхимический посредник вызывает открытие кальциевых каналов в СР и высвобождениесеквестированных там ионов кальция.

5.Концентрация свободного Са2+ в миоплазме возрастает от значения 10-7М и ниже (в покое) до приблизительно 10-6 М и более (в активномсостоянии). Кальций соединяется с тропонином, вызывая в молекуле этого белкаконформационные изменения.

6.Конформационные изменения молекулы тропомиозина устраняют пространственноепрепятствие для присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам.

7.Миозиновые поперечные мостики прикрепляются к актиновым филаментам и вступают впоследовательное взаимодействие с их центрами, что вызывает вращение миозиновойголовки относительно актиновых филаментов и натяжение мостикового шарнира.

8. Натяжение мостикового шарнира приводит кактивному вхождению актиновых филаментов в А-диск. Саркомер слегкаукорачивается.

9. Преждечем произойдет следующий цикл движения миозинового поперечного мостика, АТФ(связанная с АТФазным центром на миозиновой головке) гидролизуется иосвобожденная при этом энергия запасается в виде конформационного изменения вмолекуле миозина. Миозиновая головка отходит и затем вновь готоваприсоединиться к следующему центру, расположенному по длине актиновогофиламента, и повторить цикл, описанный в пп. 7 и 8. Во время одиночногосокращения каждый поперечный мостик по мере своего продвижения к Z-пластинке вдоль актинового филамента прикрепляется,подтягивается и отсоединяется множество раз.

10.Наконец, в результате активной работы СР уровень Са2+ в саркоплазмеснова понижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединениюпоперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока непроизойдет следующая деполяризации мембраны.

Между структурой саркотубулярной системы и функциеймышцы существует интересная связь. Те мышцы, которые сокращаются ирасслабляются очень быстро, имеют высокоразвитый СР и обширную сеть Т-трубочек.А те мышцы, сокращение и расслабление которых происходит медленно,соответственно имеют менее развитый СР. Различные скорости сокращения ирасслабления, по-видимому, коррелируют с эффективностью СР в регуляцииизменений концентрации кальция, которые в свою очередь запускают и останавливаютсократительный механизм.

Заключение

Как уже было отмечено, мышечные ткани – это группа тканей организмаразличного происхождения, объединяемых по признаку сократимости:поперечнополосатая (скелетная и сердечная), гладкая, а также специализированныесократимые ткани – эпителиально-мышечная и нейроглиальная, входящая в составрадужки глаза.

Поперечнополосатаяскелетная мышечная ткань возникает из миотомов, входящих в состав элементовсегментированной мезодермы – сомитов.

Гладкаямышечная ткань человека и позвоночных животных развивается в составепроизводных мезенхимы, так же как и ткани внутренней среды. Однако для всехмышечных тканей характерно сходное обособление в составе эмбрионального зачаткав виде клеток веретенообразной формы – мышцеобразовательных клеток, илимиобластов.

Сокращениемышечного волокна заключается в укорочении миофибрилл в пределах каждогосаркомера. Толстые (миозиновые) и тонкие (актиновые) нити, в расслабленномсостоянии связанные только концевыми отделами, в момент сокращения осуществляютскользящие движения навстречу друг другу. Выделение необходимой для сокращенияэнергии происходит в результате превращения АТФ в АДФ под влиянием миозина.Ферментная активность миозина проявляется при условии оптимального содержанияСа2+, которые накапливаются в саркоплазматической сети.

Списоклитературы

1.

Гистология. Под редакцией Ю.И. Афанасьевой, Н.А.Юриной. М.: «Медицина», 1999 г.

2.

Р. Эккерт, Д. Рендел, Дж. Огастин «Физиологияживотных» – 1 т. М.: «Мир», 1981 г.

3.

К.П. Рябов «Гистология с основами эмбриологии» Минск:«Высшая школа», 1990 г.

4.

Гистология. Под редакцией Улумбекова, проф. Ю.А.Челышева. М.: 1998 г.

5.

Гистология. Под редакцией В.Г. Елисеева. М.:«Медицина», 1983 г.

еще рефераты