Реферат: Пищеварение

                                            Вступление.

Обычно, с процессомпищеварения мы сталкиваемся трижды в день. Немногие задумываются, что жепроисходит во время этого процесса.

В данном проекте будут подробнорассмотрены преобразования, происходящие с пищей в процессе пищеварения. Дляэтого необходимо решить следующие задачи:

1.<span Times New Roman"">    

собрать информацию о процессепищеварения;

2.<span Times New Roman"">    

установление роли ферментов;

3.<span Times New Roman"">    

проверка выводов экспериментально.

Данная тема была выбрана понескольким причинам:

Ø<span Times New Roman"">

Проверить достоверность учебногоматериала на практике;

Ø<span Times New Roman"">

Узнать подробнее о ферментах;

Ø<span Times New Roman"">

Получить больше знаний о процессепищеварения.

Основнымиисточниками для написания проекта послужили:

Ø<span Times New Roman"">

Энциклопедия Кирилла и Мефодия;

Ø<span Times New Roman"">

Энциклопедия Брокгауза и Ефрона ит.д.

                                              Содержание.

<span Times New Roman"">       I.<span Times New Roman"">     

Вступление                                                                                                3      

<span Times New Roman"">    II.<span Times New Roman"">     

Пищеварение… 4                                 

1.<span Times New Roman"">    

Пищеварение в ротовой полости…          4

1.1 Слюна… 4                                         …

2.<span Times New Roman"">    

Пищеварение в желудке… 6

2.1 Ферменты… 7

              3.  Пищеварение в кишечнике…          12

 III. Свойстваферментов … 14    

1.<span Times New Roman"">    

Оксидазы и пероксидазы…          14

2.<span Times New Roman"">    

Дегидрогеназы… 16

3.<span Times New Roman"">    

Амилазы… 17

4.<span Times New Roman"">    

Каталаза…          18

 IV. Заключение…          19

 V. Список используемой литературы… 20

1. Пищеварение в ротовой полости

В ротовой полости начинаетсяпервичная механическая, и химическая обработка пищи: размельчение при жевании,смачивание слюной и формирование ее в пищевой комок, который затем в результатеглотания поступает в пищевод и далее — в желудок. Слюна, секретируемая слюннымижелезами, представляет собой слабощелочную жидкость, содержащую ферменты,неорганические соли, белок и муцин. Пищеварение в ротовой полости связано,главным образом, с расщеплением углеводов. Фермент амилаза гидролизует крахмалдо мальтозы, которую затем мальтаза превращает в глюкозу. В незначительныхколичествах в слюне содержатся и протеолитические ферменты, расщепляющие белки.Переваривание углеводов под влиянием ферментов слюны продолжается внутрипищевого комка и в желудке, до тех пор, пока соляная кислота желудочного сокане дезактивирует эти ферменты.

1.1Слюна

Слюна-первая жидкость, с которойвстречаются пищевые вещества при поступлении в полость рта; эта жидкостьсмешанная, составленная из выделений трех пар слюнных желез — околоушной,подчелюстной и подъязычной и слизистых желез полости рта. Главнымиорганическими составными частями являются муцин, немного белка и специальныйфермент — птиалин, превращающий крахмал в глюкозу. Среди солей, обычных длялимфы и крови, встречается также и роданистый калий. Специальные составныечасти слюна вырабатываютсяслюноотделительными клетками слюнных желез, и слюна представляет их настоящий секрет, или отделение. У человекаже и некоторых животных она, благодаря птиалину, т. е. амилалитическомуферменту, превращает еще крахмал пищи сперва в декстрин, а затем и ввиноградный сахар.

Птиалин, подобно остальным ферментам,совершает это превращение, участвуя в процессе в самых малых дозах и почти незатрачиваясь на эту химическую работу. Обстоятельство это имеет огромноезначение в экономии организма, сберегая его силы на фабрикацию деятельныхпищеварительных веществ; являясь в виде ферментов, эти переваривающие веществаприготовляются отделительными клетками в самых ничтожных количествах. Об общихсвойствах ферментов — организованных и неорганизованных. Муцин, слепляя частицыразжеванной пищи, способствует образованию подлежащего проглатыванию пищевогокома и, смазывая его снаружи, придает ему скользкость, необходимую для легкогопроглатывания и передвижения по глотке и пищеводу. Изучение в отдельностисекретов различных слюнных желез путем собирания их через постоянные иливременные фистулы показало, что у человека, способностью превращать крахмал всахар обладает слюна околоушныхи подчелюстных желез, но последние оказываются в этом отношении болеедеятельными. Птиалин с первого же дня жизни находится только в отделенииоколоушной железы; в соке же подчелюстной железы он появляется на третьеммесяце после рождения. Эти факты рядом с тем, что и в панкреатической железе впервые месяцы жизни фермент, превращающий крахмал в сахар, почти совершенноотсутствует, ясно указывают, почему питание младенцев мучнистыми, крахмалистымивеществами является нецелесообразным и вредным. Кроме того, доказано, что припоражении у младенцев полости рта плесневым грибком, известном под названиеммолочницы, слюна их утрачиваетсовершенно способность превращать крахмал в сахар. Что касается самого процессаотделения слюны у развитыхживотных и человека, то он находится под ближайшим заведованием нервнойсистемы. Опыт будничной жизни уже указывает, что слюноотделение находится вближайшем соотношении с миром психических явлений: с представлениями идушевными движениями. У голодного человека представление о вкусном блюдезаставляет течь слюну; вид сенаили мяса вызывают у голодной лошади и собаки сильное слюнотечение. Зато, с другойстороны, чувство страха, беспокойства, задерживая слюноотделение, заставляютвысыхать рот; вот причина, почему публичные чтецы, ораторы, экзаменующиеся такчасто прибегают к стакану воды.

2.Пищеварение в желудке

Желудок играет роль резервуара, гдепищевые массы перемешиваются с желудочным соком. Пищевые массы, смешанные сжелудочным соком, называются химусом. Хорошо развитая система гладкомышечныхэлементов желудка и кишечника, обусловливающая разнообразные формы егомоторики, в том числе и перистальтику, способствует как продолжениюмеханической обработки пищи, так и ее транспорту. В желудке по мере действияпищеварительного сока начинается расщепление белков до пептонов. Основнымферментом, гидролизующим белки в желудке, является пепсин, который образуетсяиз предшественника — пепсиногена, секретируемого главными клетками фундальныхжелез. Превращение пепсиногена в пепсин происходит под влиянием солянойкислоты, секретируемой париетальными клетками фундальных желез. Оптимумпротеолитической активности пепсина находится при рН 1,5-2. Соляной кислотепринадлежит значительная роль в желудочном пищеварении, так как она не толькоактивирует ферменты, но и способствует перевариванию белков, вызывая ихнабухание и разрыхление. В желудочном соке находится также химозин, илисычужный фермент, створаживающий молоко в присутствии солей кальция. Фермент,гидролизующий жиры, — липаза — играет небольшую роль в желудочном пищеварении,т. к. он способен расщеплять только эмульгированный жир молока. В желудке пищав зависимости от ее состава и количества находится 4-10 часов, причем плохопережеванная пища задерживается в желудке дольше, чем жидкая иликашицеобразная. Быстрее всего из желудка удаляются углеводы, несколькомедленнее — белки. В последнюю очередь происходит эвакуация жирной пищи.Скорость опорожнения желудка зависит также и от скорости гидролиза пищи ипоступления в двенадцатиперстную кишку жиров и соляной кислоты.

                                                   

2.1Ферменты.

Так как реакции обмена веществ, протекающие в организ­мах,можно разделить на два типа процессов: синтеза (анабо­лические)и распада (катаболические), то соответственно можновыделить и два типа ферментов. Примером анаболиче­скогофермента может служить глутаминсинтетаза:

<img src="/cache/referats/27118/image002.gif" v:shapes="_x0000_i1025">          Примером катаболического ферментаможет служить мальтаза:

                          <img src="/cache/referats/27118/image004.gif" v:shapes="_x0000_i1026">

Сейчас химикам известно более 2000ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганическихкатализаторов.

Размермолекул.Понятно, что, будучи по своей природе бел­ками,ферменты должны иметь большие значения молекуляр­ной массы.Действительно, она может колебаться в пределах от 105 до 107,а это значит, что по своему размеру молекулы фер­ментов попадают вразряд коллоидных частиц. Это не позволяет отнести их ни к гомогенным,ни к гетерогенным катализато­рам. Остается отнести их к особому классу катализаторов.

Селективность.Каждый фермент ускоряет только одну ка­кую-либо реакцию или группуоднотипных реакций. Эту их особенность называют селективностью(избирательностью) действия. Она позволяет организму быстро иточно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединенийна основе молекул пищевых веществ или продуктов их превращения. Располагаябогатым набором ферментов, клетка разлагает молекулы белков, жирови углеводов до небольших фрагмен­тов-мономеров (аминокислот,глицерина и жирных кислот, моносахаридов соответственно) и из нихзаново строит белко­вые и иные молекулы, которые будут точносоответствовать потребностям данного организма.

Эффективность.Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью.Скорость некоторых ферментатив­ных реакций может быть в 1015раз больше скорости реакций,протекающих в их отсутствие. Такаявысокая эффективность ферментов объясняется тем, что их молекулы в процессе «работы» очень быстровосстанавливаются (регенерируют).

Типичная молекулафермента может регенерировать миллионы раз за минуту, например, широкоиспользуемый в сыроделиифермент реннин способенвызывать коагуляцию (свертыва­ние)белков молока в количествах, в миллионы раз превы­шающих его собственную массу. Этот ферментвырабатывает­ся слизистой оболочкой особого отдела желудка жвачных жи­вотных — сычуга.

А вот еще один пример высокойэффективности «работы» фермента,— каталазы. Заодну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды, однамолекула этого вещества разлагает около 50 000 молекул пероксидаводорода:

                                   <img src="/cache/referats/27118/image006.gif" v:shapes="_x0000_i1027">

Этот катализатор снижает энергиюактивации от 75 кДж/мольдо 21 кДж/моль. Для сравнения укажем, чтоесли для ускорения этой реакции применяется платина,находящаяся в колло­идном состоянии, то энергия активациипонижается только до 50 кДж/моль. Что же такое энергияактивации. Представимсебе смесь бензина и кислорода. Реакция между этими двумя веществами возможна,но она не пойдет без затраты некоторого количества энергии,поступившей, например, в форме простой искры. Вот такая энергия, которая необходимадля того, чтобы вещества началивзаимодействовать между собой, и на­зывается энергией активации. Чембольше требуемая энергия активации, тем нижескорость реакции при данной температуре.Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации, которая требуется для того, чтобы могла произойтиреакция. Они повышают общую скорость реакции, не изменяя в какой-нибудь значительной степени температуру,при которой эта реакция протекает. Аналогично«работают» и неорганическиекатализаторы, но они уступают в эффектив­ности ферментам.

Зависимость оттемпературы.Многие ферменты обладают наибольшейэффективностью при температуре человеческого тела. Человек погибает при болеенизких и более высоких температурах не столько из-за то­го, что его убила болезнь, а в первую очередьиз-за того, что перестают действовать ферменты а, следовательно,прекращают­ся обменные процессы, которые иопределяют сам процесс жизни.Неорганические катализаторы сохраняют активность в более широком интервале температур. Вспомните, напри­мер, синтез аммиака, который проводят притемпературе 450—500 °С (катализатор —железо).

Зависимость от среды раствора. Ферментынаиболее эффек­тивно действуют на субстрат при строгоопределенной среде рас­твора, при определенных значениях так называемого рН. Вели­чина рН, как показано на схеме, характеризуеткислотность и основность растворов и может принимать значения от 1 до14.

                                                                                                          <img src="/cache/referats/27118/image008.jpg" align=«left» hspace=«12» v:shapes="_x0000_s1026">

                                                        

Фермент желудочного сока пепсин наиболее активенпри рН 1,5—2 (сильнокислая среда), каталазакрови — при рН 7 (нейтральная среда)и т. д.

Кислотность или основность средыфизиологических жид­костей определяет биологическую активность клеток организ­ма,которая, в свою очередь, определяется «работой» дейст­вующихв них ферментов (табл. 1). Каждая из физиологиче­ских жидкостей имеет определенноезначение рН, и отклоне­ние от нормы может быть причиной тяжелых заболеваний.

                        Таблица1. Значения рН физиологических жидкостей

Среда

Значение рН

Возможные отклонения

Желудочный сок

Желчь печеночная

Слюна

Сок верхнего отдела толстого кишечника

Сок поджелудочной железы

Сок толстого кишечника

1,7

7,4

6,8

6,1

8,8

6,5

0,9-2,0

6,2-8,5

5,6-7,9

-

8,6-9,0

5,1-7,1

В контакт с субстратом вступает лишьочень небольшая часть молекулы фермента, так называемый активныйцентр Он включает обычно от 3 до 15 аминокислотных остатков по­липептидноймолекулы фермента. Высокая специфичность фермента обусловлена особой формой егоактивного центра, которая точно соответствует форме молекулывещества катализируемой реакции. Их можно сравнить с «ключом и зам­ком»:катализируемое вещество выступает в роли «ключа», которыйточно подходит к «замку», т. е. к ферменту.

Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы — так называемых кофакторах. Вроли последних могут выступать ионы металлов (цин­ка, марганца, кальцияи др.) или молекулы органических со­единений;в последнем случае их называют коферментами, Иногда для действияфермента бывает необходимо присутствие,как ионов металла, так и коферментов.

В некоторых случаях кофермент оченьпрочно соединен е белком, например у каталазы, где коферментпредставляет со­бой комплексное соединение железа с белком —гемоглобин.

В других ферментах коферментыпредставляют собой вещества, близкие к витаминам, которые являютсяпредшествен­никами коферментов. Например, из витамина В1 (тиамина)в клетках образуется тиаминпирофосфат — кофермент важ­ногофермента, входящего в группу декарбоксилаз; из витамина В12образуются коферменты, необходимые для усвоения жирных кислот снечетным числом атомов углерода.

Классификация.В1961 г. специальной комиссией Международного биохи­мическогосоюза была предложена систематическая номенк­латура ферментов.Согласно этой номенклатуре ферменты бы­ли поделены на шесть групп всоответствии с общим типом ре­акции, которую они катализируют. Каждыйфермент при этом получил систематическое название, точно описывающеекатализируемую им реакцию. Однако, поскольку многие из этихсистематических названий оказались очень длинными и сложными,каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочее название,предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаевоно состоит из названия вещества, на которое действуетфермент, указания на тип катализируемой реакции и окончания   — аза (табл. 2),

                               Таблица 2. Классификация ферментов

Классы

ферментов

Катализируемая

реакция

Примеры ферментов

или их групп

Оксидоре-

дуктазы

Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому

Дегидрогеназа,

оксидаза

Трансфе-

разы

Перенос определенной группы атомов- метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы — от одного вещества к другому

Трансаминаза,

киназа

Гидро-

лазы

Реакции гидролиза

Липаза,                        амилаза

Лиазы

Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него

Группы атомов. При этом могут разрываться  связи C-C,  C-N,  C-Oили C-S,

  Декарбоксилаза,

 Фумараза,

 альдолаза

Изоме-

разы

Внутримолекулярная перестройка

Изомераза, мутаза

Лигазы

Соединение двух молекул в результате образования новых связей C-C,  C-N,C-Oили C-S, сопряженное с распадом АТФ

Синтетаза

Значение ферментов невозможно переоценить. Только в че­ловеческоморганизме ежесекундно происходят тысячи и тыся­чи ферментативных химических реакций. Например, фермент амилаза, который содержится в слюне (его еще называют птиалином) и в сокетонкого кишеч­ника, помогает превращению крахмала в мальтозу. Затем маль­тоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике спомощью другого фермента — малътазы. В желудке и тонком кишечни­ке такие ферменты, как пепсин и трипсин, превращаютбелки в более простые соединения —пептиды. Затем эти пептиды превращаютсяв тонком кишечнике в аминокислоты под действием ферментов, которые,понятно, называются пептидазами. А вот нажиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент ли­паза, расщепляющийих до глицерина и жирных кислот.

3. Пищеварение вкишечнике

Из желудка кислый химус небольшимипорциями поступает в верхний отдел кишечника — двенадцатиперстную кишку. В тонкомкишечнике он перемешивается с щелочными секретами поджелудочной железы, печении кишечных желез. Переваривание пищи в двенадцатиперстной кишке осуществляетсяглавным образом за счет ферментов панкреатического сока при участии желчи.Протеолитические ферменты поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин иэластаза) синтезируются в виде неактивных предшественников. Их активацияпроисходит в нейтральной или слабощелочной среде под влиянием энтерокиназы —эндопептидазы, секретируемой слизистой двенадцатиперстной кишки. Кроме протеаз,в панкреатическом соке присутствуют ферменты, расщепляющие жиры(панкреатическая липаза, фосфолипаза А и лецитиназа), углеводы (панкреатическаяальфа-амилаза) и нуклеиновые кислоты (нуклеазы).

Желчь, вырабатываемая печенью и хранящаясяв желчном пузыре, во время пищеварения поступает в двенадцатиперстную кишку. Ееглавное значение — активация ряда ферментов поджелудочного и кишечного соков,особенно липазы, которая в присутствии желчи действует в 15-20 раз сильнее.Понижая поверхностное натяжение, желчь эмульгирует жиры, что увеличиваетповерхность их взаимодействия с ферментами.

Кишечный сок, выделяемый железамислизистой оболочки на всем протяжении тонкого кишечника, содержитмногочисленные ферменты (аминопептидазу, дипептидазу, мальтазу, лактазу,фосфолипазу и др.), обеспечивающие конечные этапы переваривания белков, жиров иуглеводов. В тонком кишечнике происходит переваривание 80% углеводов и почти100% белков и жиров, причем главным образом за счет мембранного пищеварения, эффективностькоторого определяется тем, что пищеварительные ферментные системы расположены внепосредственной близости от встроенных в мембрану транспортных систем,обеспечивающих всасывание конечных продуктов гидролиза.

Так как реакции обмена веществ,протекающие в организ­мах, можно разделить на два типа процессов: синтеза(анабо­лические) и распада(катаболические), то соответственно можно выделить и два типаферментов. Примером анаболиче­ского фермента может служить глутаминсинтетаза:

<img src="/cache/referats/27118/image002.gif" v:shapes="_x0000_i1028">          Примером катаболического ферментаможет служить мальтаза:

                          <img src="/cache/referats/27118/image004.gif" v:shapes="_x0000_i1029">

Сейчас химикам известно более 2000ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их от неорганическихкатализаторов.

Размермолекул.Понятно, что, будучи по своей природе бел­ками,ферменты должны иметь большие значения молекуляр­ной массы.Действительно, она может колебаться в пределах от 105 до 107,а это значит, что по своему размеру молекулы фер­ментов попадают вразряд коллоидных частиц. Это не позволяет отнести их ни к гомогенным,ни к гетерогенным катализато­рам. Остается отнести их к особому классу катализаторов.

Селективность.Каждый фермент ускоряет только одну ка­кую-либо реакцию или группуоднотипных реакций. Эту их особенность называют селективностью(избирательностью) действия. Она позволяет организму быстро иточно выполнить четкую программу синтеза нужных ему соединенийна основе молекул пищевых веществ или продуктов их превращения. Располагаябогатым набором ферментов, клетка разлагает молекулы белков, жирови углеводов до небольших фрагмен­тов-мономеров (аминокислот,глицерина и жирных кислот, моносахаридов соответственно) и из нихзаново строит белко­вые и иные молекулы, которые будут точносоответствовать потребностям данного организма.

Эффективность.Большинство ферментов обладает очень высокой эффективностью.Скорость некоторых ферментатив­ных реакций может быть в 1015раз больше скорости реакций,протекающих в их отсутствие. Такаявысокая эффективность ферментов объясняется тем, что их молекулы в процессе «работы» очень быстровосстанавливаются (регенерируют).

Типичная молекулафермента может регенерировать миллионы раз за минуту, например, широкоиспользуемый в сыроделиифермент реннин способенвызывать коагуляцию (свертыва­ние)белков молока в количествах, в миллионы раз превы­шающих его собственную массу. Этот ферментвырабатывает­ся слизистой оболочкой особого отдела желудка жвачных жи­вотных — сычуга.

А вот еще один пример высокойэффективности «работы» фермента,— каталазы. Заодну секунду при температуре, близкой к точке замерзания воды, однамолекула этого вещества разлагает около 50 000 молекул пероксидаводорода:

                                   <img src="/cache/referats/27118/image006.gif" v:shapes="_x0000_i1030">

Этот катализатор снижает энергиюактивации от 75 кДж/мольдо 21 кДж/моль. Для сравнения укажем, чтоесли для ускорения этой реакции применяется платина,находящаяся в колло­идном состоянии, то энергия активациипонижается только до 50 кДж/моль. Что же такое энергия активацииПредставимсебе смесь бензина и кислорода. Реакция между этимидвумя веществами возможна, но она не пойдет без затраты некоторогоколичества энергии, поступившей, например, в форме простой искры. Вот такаяэнергия, которая необходима для того, чтобывещества начали взаимодействовать между собой, и на­зывается энергиейактивации. Чем больше требуемая энергия активации,тем ниже скорость реакции при данной температуре. Ферменты, действуя как катализаторы, снижают энергию активации, которая требуется для того, чтобымогла произойти реакция. Они повышают общую скорость реакции, не изменяя в какой-нибудь значительной степенитемпературу,при которой эта реакцияпротекает. Аналогично «работают» и неорганическиекатализаторы, но они уступают в эффектив­ности ферментам.

Зависимость оттемпературы.Многие ферменты обладают наибольшейэффективностью при температуре человеческого тела, т. е. приблизительно при 37 °С. Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столькоиз-за то­го, что его убила болезнь, ав первую очередь из-за того, что перестают действовать ферменты, аследовательно, прекращают­ся обменныепроцессы, которые и определяют сам процесс жизни. Неорганические катализаторы сохраняют активность в более широком интервале температур. Вспомните,напри­мер, синтез аммиака, которыйпроводят при температуре 450—500 °С(катализатор — железо).

Зависимость от среды раствора. Ферментынаиболее эффек­тивно действуют на субстрат при строгоопределенной среде рас­твора, при определенных значениях так называемого рН. Вели­чина рН, как показано на схеме, характеризуеткислотность и основность растворов и может принимать значения от 1 до14.

                                                                           <img src="/cache/referats/27118/image009.jpg" v:shapes="_x0000_i1031">

                                                        

Фермент желудочного сока пепсин наиболее активенпри рН 1,5—2 (сильнокислая среда), каталазакрови — при рН 7 (нейтральная среда)и т. д.

Кислотность или основность средыфизиологических жид­костей определяет биологическую активность клеток организ­ма,которая, в свою очередь, определяется «работой» дейст­вующихв них ферментов (табл. 1). Каждая из физиологиче­ских жидкостей имеет определенноезначение рН, и отклоне­ние от нормы может быть причиной тяжелых заболеваний.

                        Таблица1. Значения рН физиологических жидкостей

Среда

Значение рН

Возможные отклонения

Желудочный сок

Желчь печеночная

Слюна

Сок верхнего отдела толстого кишечника

Сок поджелудочной железы

Сок толстого кишечника

1,7

7,4

6,8

6,1

8,8

6,5

0,9-2,0

6,2-8,5

5,6-7,9

-

8,6-9,0

5,1-7,1

В контакт с субстратом вступает лишьочень небольшая часть молекулы фермента, так называемый активныйцентр Он включает обычно от 3 до 15 аминокислотных остатков по­липептидноймолекулы фермента. Высокая специфичность фермента обусловлена особой формой егоактивного центру которая точно соответствует форме молекулывещества катализируемой реакции. Их можно сравнить с «ключом и зам­ком»:катализируемое вещество выступает в роли «ключа», которыйточно подходит к «замку», т. е. к ферменту.

Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы — так называемых кофакторах. Вроли последних могут выступать ионы металлов (цин­ка, марганца, кальцияи др.) или молекулы органических со­единений;в последнем случае их называют коферментами, Иногда для действияфермента бывает необходимо присутствие,как ионов металла, так и коферментов.

В некоторых случаях кофермент оченьпрочно соединен е белком, например у каталазы, где коферментпредставляет со­бой комплексное соединение железа с белком —гемоглобин.

В других ферментах коферментыпредставляют собой вещества, близкие к витаминам, которые являютсяпредшествен­никами коферментов. Например, из витамина В1 (тиамина)в клетках образуется тиаминпирофосфат — кофермент важ­ногофермента, входящего в группу декарбоксилаз; из витамина В12образуются коферменты, необходимые для усвоения жирных кислот снечетным числом атомов углерода.

                                          Классификация.

В 1961 г. специальной комиссиейМеждународного биохи­мического союза была предложенасистематическая номенк­латура ферментов. Согласно этой номенклатуреферменты бы­ли поделены на шесть групп в соответствии с общим типом ре­акции,которую они катализируют. Каждый фермент при этом получилсистематическое название, точно описывающее катализируемую им реакцию.Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказалисьочень длинными и сложными, каждому ферменту было такжеприсвоено и тривиальное, рабочее название, предназначенноедля повседневного употребления. В большинстве случаев оно состоит изназвания вещества, на которое действует фермент, указания на тип катализируемойреакции и окончания   — аза (табл. 2),

                        

Таблица 2.Классификация ферментов

Классы

ферментов

                     Катализируемая

реакция

Примеры ферментов

или их групп

Оксидоре-

 дуктазы

Перенос атомов водорода или электронов

от одного вещества к другому

Дегидрогеназа,

оксидаза

Трансфе-

разы

Перенос определенной группы атомов-

— метильной, ацильной, фосфатной или

аминогруппы — от одного вещества к

другому

Трансаминаза,

киназа

Гидро-

лазы

Реакции гидролиза

Липаза, амилаза

Лиазы

Негидролитическое присоединение к

Субстрату или отщепление от него</spa

еще рефераты
Еще работы по химии