Реферат: Основы биохимии

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА ПО БИОХИМИИ
Вопрос 1

Дайте характеристику различныхвидов РНК.

В клетках существует три главныхтипа РНК [1-5]: информационная, или матричная РНК (мРНК), рибосомная РНК (рРНК)и транспортная РНК (тРНК). В ядре клеток эукариот содержится РНК четвертоготипа – гетероядерная РНК (гяРНК). Все эти три типа характеризуются определенныммолекулярным весом и определенным нуклеотидным составом (табл. 1).

Таблица 1 Характеристикаразных РНК E. coli [1,2]

Тип РНК Содержание, % Коэффициент седиментации, S Мr Число нуклеотидов рРНК 80

23

6

5

1 млн.

500 тыс.

35 тыс.

3 тыс.

1,5 тыс.

100

тРНК 15 4 25 тыс. 75 мРНК 5 4-26

25 тыс.-

1 млн.

75-3000

Молекулы у всех трех типов РНКодноцепочечны. Каждый из типов РНК включает несколько молекулярных видов. ДлярРНК известно три основных вида; число видов тРНК доходит до 60, а число видовмРНК достигает сотен и даже тысяч. В большинстве клеток содержание РНК во многораз (от 5 до 10) превышает содержание ДНК.

мРНК. Содержиттолько четыре основания – А, Г, Ц и У. Она синтезируется в ядре в процессетранскрипции, в ходе которого нуклеотидная последовательность одной из цепейхромосомной ДНК ферментативным путем транскрибируется с образованием одиночнойцепи мРНК. Основания образующейся цепи мРНК комплементарны основаниямсоответствующей цепи ДНК. После завершения транскрипции мРНК переходит нарибосомы, где она используется в качестве матрицы, определяющейпоследовательность аминокислот в растущей полипептидной цепи. Каждый из тысячразличных белков, синтезируемых клеткой, кодируется специфической мРНК илиспецифическим участком мРНК.

тРНК. Молекулы тРНКсравнительно невелики. Их функция состоит в том, чтобы в ходе белкового синтезапереносить на рибосому определенные аминокислоты. Каждой из 20 аминокислот,обнаруженных в белках, соответствует, по крайней мере, одна тРНК. Молекулы тРНКмогут находиться в свободной форме и могут быть «нагружены»специфическими аминокислотами. В тРНК, нагруженной аминокислотой, карбоксильнаягруппа этой аминокислоты связана сложноэфирной связью с 3¢-гидроксилом концевогоостатка адениловой кислоты на одном из концов полинуклеотидной цепи тРНК. ДлятРНК характерно наличие, наряду с обычными основаниями А, Г, Ц, и У, довольнозначительного количества необычных, или минорных оснований. Содержание ихдоходит до 10 % общего содержания оснований. Минорные основания представляютсобой главным образом метилированные формы обычных оснований или ихпроизводные. Кроме того, молекулы тРНК содержат такие мононуклеотиды, какпсевдоуридиловая или риботимидиловая кислоты. С конца полинуклеотидной цепи всетРНК содержат обычно остаток гуаниловой кислоты, связанный через 3¢-гидроксильную группус соседним нуклеотидным остатком. Концевой остаток гуаниловой кислоты содержитдобавочную фосфатную группу при 5¢-гидроксильной группе. На другом конце цепи все молекулытРНК имеют одинаковую тринуклеотидную последовательность, а именно фЦфЦфА. 5¢-гидроксильная группаконцевого остатка адениловой кислоты связана с предшествующим остаткомцитидиловой кислоты; 2¢-и 3¢-положенияадениловой кислоты свободны. Общую структуру тРНК поэтому можно изобразить ввиде: фГ(фН)75-90фЦфЦфА ¾ ОН.

Свободная 2¢- или 3¢-гидроксильная группаконцевого остатка адениловой кислоты в последовательности фЦфЦфА молекул тРНКферментативно этерифицируется специфической в отношении данной тРНК a-аминокислотой собразованием активной формы, называемой аминоацил-тРНК [2]:

/>

Остаток этой аминокислотыферментативно переносится к концу растущей полипептидной цепи на поверхностирибосомы.

Вторичная структура тРНК.Все известные тРНК образуют «клеверный лист» – структуру,образующуюся с помощью водородных связей и состоящую из четырех стеблей(акцепторный, Д, антикодоновый и Т) и трех петель (Д, антикодоновой и Т).Некоторые тРНК имеют дополнительные петли и стебли. Каждый стебель состоит издвух антипараллельных цепей, основания которых образуют друг с другомуотсон-криковские пары с помощью водородных связей. Стебли имеют форму правойдвойной спирали, известной как А-форма РНК. Третичная структура тРНК [1].Молекула напоминает по форме букву Г. Она значительно более вытянута, чемглобулярные белки той же молекулярной массы. Акцепторный и Т-стебли уложены впространстве таким образом, что образуют одну непрерывную спираль – «перекладину»буквы Г; антикодоновый и Д-стебли образуют «ножку». Эти две частисодержат каждая около 10 пар оснований. Почти все основания в тРНК учавствуют ввандер-ваальсовых и гидрофобных взаимодействиях, стабилизирующихпространственную структуру молекулы.

Молекулы тРНК характеризуютсяналичием антикодона [3], который представляет собой 3 последовательныхоснования, с помощью которых распознается соответствующий кодон мРНК. Узнаваниеосуществляется путем образования уотсон-криковских водородных связей междуоснованиями кодона, с одной стороны, и антикодона – с другой, при условии, чтополинуклеотидные цепи антипараллельны.

рРНК. Молекулы рРНКвстречаются в различных формах и образуют в комплексе с белками рибосому –сложную органеллу, в которой происходит синтез белка. У некоторых молекул рРНКопределена нуклеотидная последовательность. При анализе этихпоследовательностей обнаружены участки, в которых может происходить спариваниеоснований и которые могут участвовать в образовании вторичной структуры,подобно тому, как это происходит в стеблях молекулы тРНК. Отрицательнозаряженные фосфатные группы молекул рРНК взаимодействуют с положительнозаряженными группами боковых цепей рибосомных белков (аргинин, лизин), что истабилизирует комплекс белок – нуклеиновая кислота.

 вопрос2

Приведите реакцию, лежащую воснове синтеза белков, на примере получения тетрапептида ала-вал-цис-гли.

Синтез белка осуществляетсяпутем последовательной поликонденсации отдельных аминокислотных остатков,начиная с амино-(N)-конца полипептидной цепи, в направлении к карбоксильному(С)-концу. Каждая аминокислота кодируется кодоном – последовательностью 3нуклеотидов мРНк, т.е. триплетом. Декодирование мРНК происходит соответственнов направлении 5¢ ® 3¢. Тетрапептид ала-вал-цис-гли можеткодироваться следующей последовательностью нуклеотидов мРНК:ГЦУ-ГУУ-УГУ-ГГУ-УГА. Последний кодон (УГА) прерывает синтез белка. Указаннаяпоследовательность кодонов мРНК образуется в результате процесса транскрипции,ей соответствует следующая последовательность нуклеотидов ДНК:ЦГА-ЦАА-АЦА-ЦЦА-АЦТ.

Таким образом, состав белка вклетке определяется последовательностью нуклеотидов в мРНК и ДНК.

 
ВОПРОС3

Приведите структурную формулуНАД (никотинамидадениндинуклеотида), покажите составные части.

Молекула НАД (рис. 1) состоит издвух мононуклеотидных единиц – аденозин-5¢-фосфата (см. рис. 1, А1) иникотинамиднуклеотида (см. рис. 1, А2), соединенных между собойангидридной связью; их фосфатные группы образуют 5¢,5¢-пирофосфатный мостик (см. рис. 1, В).

/>ВОПРОС4

Фосфатиды, их биологическоезначение.

Фосфатиды [3-5] – это сложныелипиды, отличительным признаком которых является присутствие в молекулахостатка фосфорной кислоты. В состав фосфатидов входят также глицерин,жирные кислоты, альдегиды и азотистые соединения (холин, этаноламин, серин).Важнейшие представители фосфатидов – глицерофосфатиды (фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин,фосфатидилсерин, фосфатидилинозит, кардиолипин) и фосфосфинголипиды –сфингомиелины. Каждый класс фосфатидов объединяет множество однотипных молекул,содержащих различные жирные кислоты или альдегиды. При этом ненасыщенные жирныекислоты преимущественно находятся при 2-м углеродном атоме молекулы глицерина.

Фосфатиды широко распространеныв природе. В качестве основных структурных компонентов они входят в составклеточных мембран животных, растений и микроорганизмов, определяя их строение ипроницаемость, а также активность ряда локализованных в мембранах ферментов. Сбелками фосфатиды образуют липопротеиновые комплексы. Различным биологическиммембранам присущ определённый состав фосфатидов. Так, кардиолипин –специфический митохондриальный фосфатид; сфингомиелин присутствует в основном вплазматических мембранах. В мембранах микроорганизмов всегда содержитсяфосфатидилглицерин и редко лецитин (в отличие от клеток животных).

 вопрос5

Каковы признаки авитаминоза В2?Что является источником этого витамина?

При недостаточном потреблениивитамина В2 у взрослого человека нарушается зрение и повреждаютсяслизистые оболочки полости рта. Витамин В2 содержится в зерне,печени, мясе, молоке, яйцах [3].

 вопрос6

Какие аминокислоты являютсянезаменимыми в питании животных и человека? Приведите примеры.

Незаменимыми являютсяаминокислоты, которые не синтезируются в организме позвоночных (в том числе ичеловека) из аммиака [3].

Например [2], для белой крысыизвестно 10 незаменимых аминокислот: лизин, триптофан, гистидин, фенилаланин,лейцин, изолейцин, треонин, метионин, валин и аргинин.

 вопрос7

Что понимают под окислительнымфосфорилированием? Каково значение этого процесса для организма?

Окислительное фосфорилирование[3-5] – это осуществляющийся в живых клетках синтез молекуладенозинтрифосфорной кислоты (АТФ) из аденозиндифосфорной (АДФ) и фосфорнойкислот за счёт энергии окисления молекул органических кислот, образующихся вцикле трикарбоновых кислот. Окислительное фосфорилирование сопряжено спереносом электронов по цепи дыхательных ферментов, встроенных во внутреннююмембрану митохондрий. Электроны поступают в дыхательную цепь отвосстановленного НАДН или НАДФН и через кофермент Q, последовательно передаютсяот соединений с более отрицательным окислительно-восстановительным потенциаломк соединениям с более положительным потенциалом. Перенос электронов по цепизавершается восстановлением О2 с помощью сложного ферментногокомплекса — цитохромоксидазы.

Т. о., процесс окислениясубстрата кислородом опосредован серией окислительно-восстановительных реакций;в результате каждой из этих реакций энергия, запасённая в молекуле окисляемогосубстрата, освобождается небольшими порциями, что позволяет клетке использоватьеё более полно. Утилизация высвобождаемой энергии происходит в так называемыхпунктах энергетического сопряжения. Синтез АТФ из АДФ и фосфата осуществляетсяферментным комплексом АТФ-синтетазой (который может катализировать и обратнуюреакцию — расщепление АТФ).

Эффективность окислительногофосфорилирования оценивают с помощью отношения Р/О, т. е. количества фосфата,связанного при фосфорилировании АДФ, отнесённого к поглощённому О2.Одна молекула АТФ образуется при переносе 2 электронов через пунктэнергетического сопряжения. Р/О при окислении

В результате окислительногофосфорилирования в клетках накапливается АТФ — важнейшее макроэргическое соединение, расходуемое затем на обеспечениеэнергией различных процессов жизнедеятельности.

 вопрос8

Гликолиз, его энергетическийэффект и биологическое значение.

Гликолиз [3-5] – это процессрасщепления углеводов (гл. обр. глюкозы) в отсутствии кислорода под действиемферментов. Конечный продукт гликолиза в клетках животных – молочная (илимасляная) кислота. В растительных клетках конечным продуктом гликолиза служитпировиноградная кислота. Освобождающаяся при гликолизе энергия используется впроцессах жизнедеятельности. Гликолиз тесно связан с дыханием и брожением.Гликолиз – один из основных источников энергии в клетках. Переносчикомэлектронов и протонов в этих окислительно-восстановительных реакциях служаткоферменты НАД и НАДН, имеющиеся в составе бактериальных клеток и митохондрий,или функционально близкие НАДФ и НАДФН, содержащиеся в хлоропластах. Суммарнаяреакция гликолиза:

С6Н12О6+ 2Фн + 2АДФ ® 2С3Н4О3+ 2АТФ + 2Н2О.

Для того чтобы проанализироватьэнергетику гликолиза, разделим суммарное его уравнение на два процесса, аименно: превращение глюкозы в лактат (экзотермический процесс) и образованиеАТФ из АДФ и фосфата (эндотермический процесс):


Глюкоза ® 2 Лактат, DGо1¢ = -47,0 ккал;

2Фн + 2АДФ ® 2АТФ + Н2О, DGо2¢ = 2×7,30 = +14,6 ккал.

Суммарная реакция:

С6Н12О6+ 2Фн + 2АДФ ® 2С3Н4О3+ 2АТФ + 2Н2О.

DGоs¢ = DGо1¢ + DGо2¢ = -47,0 ккал + 14,6 ккал = -32,4 ккал.

Из данных об изменении свободнойэнергии становится ясно, что расщепление глюкозы до лактата сопровождаетсяосвобождением такого количества энергии, которого более чем достаточно дляфосфорилирования двух молекул АДФ до АТФ. Легко подсчитать, что 14,6/47,0×100, т.е. примерно 31% свободной энергии, освобождающейся при расщеплении глюкозы до лактата,запасается в виде энергии фосфатных связей АТФ. Приведенный расчет относится к1,0 М концентрациям; если же учесть истинные внутриклеточные концентрацииреагентов и продуктов, то окажется, что эффективность гликолиза внутри клеткизначительно выше 31 %.

Суммарный процесс гликолиза,даже с учетом сопутствующего образования АТФ, сопровождается все же оченьсильным уменьшением свободной энергии, составляющим 32,4 ккал. Гликолизпредставляет собой, таким образом, практически необратимый процесс, длякоторого состояние равновесия смещено почти полностью в сторону образованиялактата. Тем не менее, большинство этапов этого процесса характеризуютсясравнительно небольшими величинами изменения свободной энергии. Эти реакцииобратимы, и соответствующие обратные реакции используются при биосинтезеглюкозы из лактата и других предшественников.

 
вопрос9

Аэробная и анаэробнаяработоспособность организма.

Работоспособность организма –это способность совершать работу, требующая затраты (выделения) энергии.Энергия в организме высвобождается в процессе дыхания – окисления органическихвеществ (белков, жиров и углеводов) кислородом воздуха.

Следовательно, в анаэробных(бескислородных) условиях на фоне снижения уровня кислорода будет наблюдатьсяуменьшение интенсивности окисления органических веществ и, как следствие,снижение количества выделяемой энергии, а значит и уменьшение работоспособностиорганизма.

В аэробных условиях, наоборот,на фоне возрастания уровня кислорода будет наблюдаться повышение интенсивностиокисления органических веществ и, как следствие, увеличение количествавыделяемой энергии, а значит и повышение работоспособности организма.

 вопрос10

Биохимические основы быстроты(скорости) как качества двигательной деятельности.

Двигательная деятельность обеспечиваетсяс помощью миофибрилл – органелл клетки, отвечающих за сокращение. Основнымикомпонентами миофибриллы являются мышечные нити. Последние бывают 2-х типов:толстые нити имеют диаметр 15 нм и содержат в основном нитевидный белок миозин,а тонкие имеют 7 нм в диаметре и состоят из актина, тропомиозина и тропонина[1].

Миозин построен из двух большихи четырех малых полипептидных цепей. Каждая большая цепь состоит из двухчастей: вытянутого «хвоста», имеющего a-спиральную конформацию, и глобулярной «головки».Хвосты обеих больших нитей заплетены друг вокруг друга, образуя сверхскрученнуюструктуру длиной 140 нм. Глобулярная головка каждой большой цепи находится вкомплексе с двумя малыми цепями; весь комплекс также является глобулярным.Таким образом, молекула миозина имеет две глобулярные головки и одинфибриллярный двухцепочечный хвост.

Актин находится в миофибриллах вформе F-актина (F-фибриллярный). F-актин – это полимер, а мономерные единицы,из которых он построен, называются G-актином (G-глобулярный). По своейструктуре F-актин похож на две нитки бус, в которых бусинками служат молекулыG-актина; нитки закручены друг вокруг друга в спиральную структуру с шагом36-38 нм.

Молекула тропомиозинапредставляет собой тяж длиной 40 нм, образованный двумя переплетающимися a-спиральными полипептиднымицепями. Тропомиозин связан с F-актином. Каждая молекула тропомиозина охватываетсемь G-актиновых глобул, причем соседние его молекулы немного перекрываютсямежду собой, так что образуется непрерывная тропомиозиновая цепь, идущая вдольF-актинового волокна. Поскольку F-актин состоит из двух ниток, с ним связаны идве тропомиозиновые цепочки.

Тропонин является комплексомтрех белков: тропонина I, тропонина T и тропонина С. Он имеет в целом более илименее глобулярную форму и располагается на F-актине через правильныепромежутки, равные примерно 38 нм.

Обеспечение сокращения энергиейосуществляет АТФ. Глобулярные головки миозина связывают АТФ и быстро гидролизуютего, но не так легко освобождают продукты гидролиза – АДФ и Фн. F-актин,который связывается с миозином, образуя комплекс, называемый актомиозином,ускоряет отсоединение АДФ и Фн от миозиновых головок. ОсвободившиесяАТФ-связывающие участки актомиозинового комплекса могут связать новые молекулыАТФ, но, как только это происходит, индуцируется диссоциация актомиозина наактин и миозин. Такой цикл может повторяться многократно – в присутствиидостаточного количества АТФ. Описанное взаимодействие актина и миозина лежит воснове молекулярного механизма сокращения.

Процесс сокращения включает всебя цикл наклона головок миозина, состоящий из 4-х стадий [1]:

1. Миозин в толстых нитях содержит связанные АДФ и Фн, но не связан сактином тонких нитей.

2. При поступлении сигнала к сокращению глобулярные миозиновые головки сосвязанными АДФ и Фн прикрепляются к актину (образуется актомиозин).

3. Образование актомиозина ускоряет освобождение АДФ и Фн, чтосопровождается наклоном головок миозина; при наклоне головки происходитскольжение все еще прикрепленной к ней тонкой актиновой нити вдоль толстой, чтоприводит к укорочению саркомера.

4. АТФ связывается с миозиновыми головками в актомиозине, и это приводит котсоединению актина от миозина, после чего гидролиз АТФ миозином возвращаетсистему к первой фазе цикла.

Регуляция быстроты сокращенияопосредуется ионами кальция. При низких концентрациях Са2+ тропонини тропомиозин препятствуют взаимодействию актина с миозином [1]. Когда приходитнервный импульс и происходит деполяризация мембраны клеток, внутриклеточныйуровень Са2+ повышается, это вызывает Са2+-зависимоеизменение конформации тропонина, которое передается тропомиозину, и врезультате тропомиозин меняет свое положение на актиновой нити так, что еесвязывающие участки становятся доступными для головок миозина.

 
литература

1. Рис Э., Стернберг М. Введение в молекулярную биологию. – М.: Мир, 2002.– 142 с.

2. Ленинджер А. Биохимия. – М.: Мир, 1974. – 957 с.

3. Реймерс Н.Ф. Популярный биологический словарь. – М.: Наука, 1990. – 544с.

4. Третьяков Н.Н. Физиология и биохимия сельскохозяйственных растений. –М.: Колос, 2000. – 640 с.

5. Красильникова Л.А., Авксентьева О.А., Жмурко В.В. и др. Биохимиярастений. – Р-д: Феникс, 2004. – 224 с.

еще рефераты
Еще работы по биологии